Amylase dans le sang

Nutrition

8 minutes Auteur: Lyubov Dobretsova 1107

  • Le rôle de l'amylase dans le corps
  • Indicateurs normaux
  • Augmentation des valeurs
  • Diminution des indicateurs
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La plupart des processus du corps humain ne sont possibles qu'avec la participation de substances biologiquement actives - des enzymes qui peuvent accélérer diverses réactions chimiques. Une partie importante de leur effet est attribuée à la digestion des aliments, et chacun d'eux est responsable de la mise en œuvre de l'une ou l'autre étape..

Étant donné que les enzymes ne sont pas interchangeables, une diminution de la synthèse de l'un d'entre eux affecte immédiatement le métabolisme, qui se manifeste sous la forme d'une grande variété de pathologies. Par exemple, selon la violation de la production d'amylase, synthétisée principalement par le pancréas, il est facile de conclure sur le développement d'une maladie de cet organe.

Dans le même temps, afin de confirmer la suspicion, un examen plus approfondi du patient doit être effectué, permettant d'établir la cause spécifique des changements. L'interprétation des résultats concernant cette enzyme est assez simple, puisque le taux d'amylase dans le sang chez la femme et chez l'homme est le même, seuls les indicateurs chez l'enfant diffèrent selon l'âge.

Le rôle de l'amylase dans le corps

L'amylase ou alpha-amylase appartient aux enzymes digestives, et sa production principale est réalisée par le pancréas, et une plus petite partie est synthétisée par les glandes salivaires. La tâche principale de cette substance est de décomposer l'amidon en olysaccharides, en d'autres termes, en glucides plus simples. Sous l'action de l'enzyme, ils se décomposent, puis ils sont transportés dans le sang.

Ce processus commence déjà dans la cavité buccale, immédiatement après que la nourriture y pénètre, et est fourni par l'amylase produite par les glandes salivaires (type S). En outre, l'effet de la substance se poursuit dans les sections suivantes du système digestif et est réalisé par l'amylase synthétisée par le pancréas (type P).

Ce type d'enzyme est appelé amylase pancréatique et, avec son aide, la décomposition finale de l'amidon est effectuée. Uniquement en raison de l'action de la substance décrite, les glucides qui composent sa composition sont absorbés en toute sécurité par le corps et dépensés pour les besoins naturels. La qualité de ce processus dépend directement des propriétés de l'enzyme et de sa quantité..

Indicateurs normaux

L'amylase est généralement contenue dans le sang en petites quantités. Dans ce cas, la substance pancréatique est d'environ 40% et celle produite par les glandes salivaires est de 60%. Lors de la réalisation d'un test sanguin biochimique (BAC), deux paramètres caractérisant cette substance sont évalués: la quantité totale et plus précisément l'amylase pancréatique.

Le diagnostic est effectué par la méthode colorimétrique enzymatique. La concentration d'amylase est déterminée en unités pour 1 litre de sang (U / L). On sait que les processus biochimiques chez les organismes femelles et mâles présentent certaines différences, mais, malgré ce fait, les indicateurs normaux de cette enzyme particulière pour les deux sexes sont les mêmes. Ils ressemblent à ceci:

Pendant presque toute la vie d'un adulte, le taux d'alpha-amylase n'est pas sujet à des changements et ce n'est que chez les personnes âgées que son intervalle augmente légèrement. La limite inférieure descend et la limite supérieure augmente.

Les valeurs moyennes de la norme d'alpha-amylase dans le sang ont une gamme assez large, ce qui est dû aux caractéristiques individuelles d'une personne en particulier. Dans le même temps, le niveau d'amylase pancréatique augmente après l'âge adulte, puis reste au même niveau.

Taux d'amylase chez les enfants

Chez les jeunes enfants qui n'ont pas encore atteint l'âge de deux ans, la teneur en alpha-amylase ne doit pas dépasser 5 à 65 U / L. Au début de 2 ans, son niveau augmente considérablement. Cela est dû au fait qu'à partir de cet âge environ, le régime alimentaire de l'enfant commence progressivement à ressembler à celui d'un adulte et il s'adapte aux aliments contenant de l'amidon..

Au cours de la période décrite, les indices enzymatiques normaux peuvent fluctuer entre 25 et 125 U / L. Dans ce cas, l'amylase pancréatique chez les enfants doit avoir les coefficients suivants:

Au cours des 12 premiers mois de la vie, la teneur en amylase sérique chez les enfants est insignifiante, mais à l'âge d'un an, l'enzyme produite par le pancréas augmente de près de 4 fois. Et à la puberté, les indicateurs augmentent de plusieurs unités..

Augmentation des valeurs

L'amylase augmentée de quelques unités dans le test sanguin biochimique ne provoque absolument aucune crainte chez le médecin, s'il n'y a pas de manifestations cliniques alarmantes. Mais avec un saut du coefficient 2-3 fois, on peut immédiatement conclure qu'il y a des changements pathologiques dans le corps.

Ils sont faciles à prévoir, car une telle augmentation de l'indicateur est souvent associée à des douleurs récurrentes dans la région épigastrique et à une détérioration du bien-être général. L'une des maladies les plus probables associées à une augmentation excessive de l'amylase sérique est la pancréatite ou une maladie inflammatoire du pancréas. Elle peut survenir à la fois sous forme aiguë et chronique..

Pancréatite aiguë

Rapidement, pourrait-on dire, une pathologie en développement rapide. L'organe est affecté par les enzymes de sa propre production, dont une quantité importante pénètre dans le sérum, posant ainsi un danger pour la vie et la santé du patient. De nombreuses études et observations montrent que le taux d'alpha-amylase dans la pancréatite peut augmenter de 8 fois. Sa concentration maximale est déterminée 4 heures après le début de l'attaque.

La normalisation de la teneur en enzyme dans de tels cas n'a lieu qu'après quelques jours. La maladie survient le plus souvent chez les adultes et son développement n'est pas dû au sexe ou aux caractéristiques génétiques. Il est à noter que le groupe à risque comprend principalement les personnes qui abusent de l'alcool..

Pancréatite chronique

Inflammation lentement mais constamment progressive, localisée dans le pancréas. Dans cette pathologie, l'activité amylase augmente souvent jusqu'à 3 à 5 fois. L'un des aspects concomitants négatifs de la maladie est que les processus inflammatoires dans la plupart des cas ne sont pas éliminés même après avoir neutralisé les facteurs qui les ont conduits..

Au fil du temps, le pancréas perd sa capacité à remplir les fonctions qui lui sont assignées. La maladie s'accompagne dans presque tous les cas de douleurs au creux de l'estomac, qui vont souvent dans l'hypochondre (droite ou gauche), irradient vers le dos et atteignent souvent le cœur, imitant l'angine de poitrine.

Autres raisons

Les causes moins courantes pouvant entraîner une augmentation de la concentration d'amylase sont les suivantes:

  • Kyste, cancers du pancréas ou formation de calculs. Cela provoque des dommages structurels à l'organe, ce qui entraîne une compression du tissu glandulaire. Dans cette situation, la synthèse d'alpha-amylase peut augmenter jusqu'à 200 U / L.
  • Les oreillons (oreillons ou oreillons) sont une maladie qui touche principalement les enfants âgés de 3 à 15 ans. La pathologie est infectieuse et son développement est causé par un paramicrovirus. En conséquence, il attaque la glande salivaire près de l'oreille, entraînant un gonflement notable de la zone, ainsi que de la fièvre et des douleurs..
  • La péritonite est un processus inflammatoire dans la région péritonéale, en raison duquel l'état de tout le corps est considéré comme grave. Cette pathologie irrite le pancréas, ce qui pousse ses cellules à synthétiser une quantité accrue d'amylase.
  • Le diabète sucré est une maladie qui altère pathologiquement le métabolisme, ce qui affecte également négativement les glucides. L'enzyme décrite dans cette situation n'est pas complètement gaspillée, ce qui entraîne une augmentation de son taux dans le sérum sanguin.
  • L'insuffisance rénale est un état accompagné d'une perte partielle ou complète de la fonction rénale d'excréter ou de former de l'urine. Une violation de l'autorégulation du corps se développe et l'enzyme est produite beaucoup plus.

En outre, les raisons de déterminer une concentration accrue de l'enzyme dans le LHC peuvent parfois être les suivantes:

  • intoxication alcoolique;
  • grossesse extra-utérine;
  • nourriture erratique;
  • traumatisme abdominal;
  • obstruction intestinale;
  • dysfonctionnement des glandes salivaires;
  • gastro-entérite, cholécystite;
  • Virus d'Epstein-Barr, macroamylasémie;
  • perforation de l'estomac, des intestins;
  • blocage du canal pancréatique;
  • exacerbation après la chirurgie.

Diminution des indicateurs

Lorsque la concentration d'amylase tombe en dessous de la plage normale, elle affecte également négativement l'état du corps. Les facteurs suivants conduisent à une baisse du niveau. L'hépatite aiguë ou chronique est une inflammation du foie. Cette maladie est le plus souvent causée par des infections virales et est associée à des troubles du métabolisme des glucides..

La charge sur tous les organes responsables de la production d'enzymes augmente, sans exclure le pancréas. Au début, elle est toujours capable de synthétiser une quantité suffisante d'amylase, mais avec le temps, ses performances diminuent et l'enzyme est beaucoup moins produite, ce qui est confirmé par un test sanguin biochimique..

Processus oncologiques dans le pancréas. Au fur et à mesure que les tumeurs se développent, des modifications pathologiques se produisent dans les structures tissulaires de l'organe affecté, à la suite desquelles il perd la plupart de ses fonctions..

La fibrose kystique est une maladie systémique de nature héréditaire dont l'effet pathologique est dirigé sur les glandes endocrines et les organes respiratoires, ce qui entraîne la perte de nombre de leurs fonctions. De plus, une diminution de la concentration d'amylase est observée dans la thyrotoxicose, la pré-éclampsie et l'infarctus du myocarde..

Les taux sanguins d'amylase chez les hommes et les femmes peuvent être abaissés s'ils ont un taux de cholestérol élevé. C'est assez rare, mais c'est une preuve solide de la présence de dysfonctionnements graves dans le corps. Souvent, une diminution de l'amylase est due à une activité enzymatique altérée de l'étiologie génétique.

En outre, certains médicaments peuvent affecter les taux sériques d'amylase. Les analgésiques narcotiques, le captopril, la sécrétine, les corticostéroïdes, l'asparaginase, les œstrogènes, les diurétiques, les contraceptifs oraux, les tétracyclines, les sulfamides, les nitrofuranes, l'ibuprofène, la méthyldopa, l'indométacine peuvent augmenter sa concentration. Les oxalates et les stéroïdes anabolisants peuvent réduire les niveaux d'enzymes.

Aux patients. La sécrétion d'amylase et sa concentration dans le sang peuvent changer en raison d'une intoxication, d'une chute de hauteur et d'autres blessures. Dans le même temps, les fluctuations du niveau de la substance sont caractéristiques à la fois pour le sexe féminin et masculin et peuvent être dans le sens d'une diminution du contenu ou, au contraire, d'une augmentation..

Dans tous les cas, les résultats du LHC, dans lequel il a été constaté que la concentration d'amylase est en dehors de la plage normale, ne doivent pas être ignorés. Il est impératif de passer par tous les diagnostics recommandés avec lesquels le médecin peut trouver la cause de ces changements. À Moscou et dans de nombreuses autres villes, cela peut être fait en quelques jours seulement, sans perdre beaucoup de temps..

Il convient de rappeler que les modifications du contenu d'une enzyme particulière se produisent souvent pour des raisons graves et que de tels signes ne peuvent être ignorés. Par la suite, cela peut entraîner des complications dangereuses qui auraient pu être évitées grâce à des diagnostics rapides et à la thérapie nécessaire..

Amylase

Un test sanguin permet d'identifier de nombreux processus pathologiques dans le corps. Avec la pathologie du système digestif, un test sanguin biochimique est très instructif.

L'un des indicateurs importants de la biochimie est l'amylase. C'est le principal marqueur de l'état du pancréas. Ses écarts par rapport à la norme indiquent toujours la présence d'une pathologie du corps..

Qu'est-ce que l'amylase dans un test sanguin biochimique

L'amylase est une enzyme impliquée dans le processus de digestion.

Il existe 2 types d'amylase:

  • Alpha amylase. Sa production est réalisée dans le pancréas (dans une plus grande mesure) et les glandes salivaires;
  • L'amylase pancréatique est un composant de l'alpha amylase, produite exclusivement par le pancréas et est activement impliquée dans le processus de digestion dans le duodénum.

L'amylase est produite par les cellules glandulaires du pancréas et fait partie du suc pancréatique.

L'enzyme amylase est d'une grande importance pour le corps humain.

L'alpha-amylase dans le sang a les fonctions suivantes:

  • Décomposition de l'amidon lors de la digestion des aliments. Ce processus commence déjà dans la bouche, en raison du fait que l'amylase est présente dans la salive. L'amidon est converti en substances plus simples appelées oligosaccharides;
  • L'assimilation des glucides dans le corps;
  • La décomposition du glycogène en glucose, qui est le principal réservoir d'énergie. C'est elle qui fournit à toutes les cellules et organes l'énergie nécessaire à leur vie..

L'enzyme amylase est très importante pour le bon fonctionnement du système digestif, par conséquent, l'étude de son niveau est le plus souvent prescrite en présence de suspicions de maladies et de troubles du tube digestif.

En l'absence de toute pathologie, l'amylase ne doit être trouvée que dans l'intestin. Cependant, lorsque diverses maladies surviennent, il pénètre dans la circulation sanguine..

Indications d'analyse

L'amylase est un indicateur du développement de maladies inflammatoires et endocriniennes chez l'homme. Les principales indications d'un test sanguin pour l'amylase sont:

  • Pancréatite aiguë suspectée (inflammation du pancréas). L'analyse est effectuée s'il existe de tels symptômes:
    • La nausée;
    • Vomissement;
    • Selles molles fréquentes;
    • Douleur abdominale, souvent ceinture;
    • Faiblesse générale.
  • Exacerbation de la pancréatite chronique. Plaintes comme dans l'évolution aiguë de la maladie;
  • Hépatite (inflammation du parenchyme hépatique). Signes de la maladie:
    • Douleurs dessinantes dans l'hypochondre droit;
    • Hépatomégalie (hypertrophie du foie);
    • Amertume dans la bouche;
    • La nausée;
    • La faiblesse.
  • La suspicion du développement du diabète sucré peut également devenir une indication pour cette étude. Il s'agit d'une pathologie endocrinienne du pancréas, qui se manifeste:
    • Soif intense;
    • Polyurie (écoulement de grandes quantités d'urine);
    • Peau sèche et muqueuses;
    • La peau qui gratte;
    • Dans les cas graves, il y a perte de conscience et coma.
  • Tumeurs bénignes et malignes du pancréas. Leur symptomatologie peut être variée. Le processus malin peut être asymptomatique pendant une longue période. Par conséquent, lors de la détection des plaintes de ce corps, il est impératif de déterminer le niveau d'amylase;
  • Parotidite - inflammation des glandes salivaires avec leur blocage;
  • Kystes dans le pancréas.

Préparation à la recherche

Pour déterminer le niveau d'amylase, un test sanguin biochimique est prescrit. Pour que le résultat soit fiable, il est nécessaire de bien préparer.

Les experts donnent plusieurs recommandations pour la préparation du test d'alpha-amylase, qui doivent être soigneusement observées:

  • Quelques jours avant l'étude, vous devez abandonner les aliments gras, frits et épicés;
  • À la veille du prélèvement sanguin, vous devriez arrêter de boire du thé et du café. Il est recommandé de ne boire que de l'eau propre et non gazeuse pendant cette journée;
  • Si le patient prend des médicaments, il est nécessaire de consulter le médecin sur la possibilité d'une interruption du traitement au moment du test de laboratoire;
  • Abandonnez le sport par jour, car une activité physique excessive déforme les indicateurs;
  • Évitez le stress et la détresse émotionnelle;
  • Arrêtez de boire des boissons alcoolisées un jour avant l'analyse;
  • Le matin, le jour du don de sang, vous ne pouvez pas manger, car l'étude est réalisée à jeun. Il est seulement permis de boire une petite quantité d'eau (pas plus de 200 millilitres).

Recommandations pour un test sanguin:

  • Préparez le site de ponction (prélèvement sanguin). En règle générale, il s'agit de la courbure du coude du bras. Si vous avez besoin de libérer votre main des vêtements;
  • Appliquer un garrot veineux sur l'avant-bras, demander au patient de «travailler» avec son poing;
  • Traitez la peau avec une solution antiseptique (alcool médical);
  • Insérez l'aiguille et aspirez la quantité de sang requise dans le tube à essai ou la seringue;
  • A la fin de la manipulation, appliquez une boule de coton imbibée d'alcool sur la plaie, pliez le bras au niveau de l'articulation du coude et restez dans cette position pendant 10 minutes. Il est nécessaire d'arrêter le saignement..

Le sang prélevé sur le patient est envoyé au laboratoire. Là, des glucides y sont ajoutés et le moment de leur dégradation est déterminé. Sur la base de cet indicateur, le résultat est déchiffré..

Il faut se rappeler que seul un médecin peut déchiffrer le résultat, en tenant compte de tous les facteurs.

Taux d'amylase dans le sang

Il ne faut pas oublier qu'il est courant d'isoler 2 types de cette enzyme dans le sang. C'est pancréatique et alpha-amylase. En conséquence, leurs normes sont différentes. Dans chaque laboratoire, les indicateurs peuvent différer légèrement, car différents réactifs sont utilisés. Par conséquent, il existe une colonne dans le formulaire de résultat qui indique les limites de la norme pour ce laboratoire. Cependant, il existe des normes de performance généralement acceptées basées sur les données d'un laboratoire indépendant..

Tableau des normes d'alpha-amylase (amylase totale du sang) pour les adultes et les enfants:

ÂgeTaux d'alpha-amylase, u / l
Enfants de moins de 2 ans5 - 65
De 2 à 70 ans24 - 125
Plus de 70 ans30 - 160

Les normes de l'amylase pancréatique, qui fait partie de l'alpha amylase, sont présentées dans le tableau:

ÂgeTaux d'alpha-amylase, u / l
Enfants de moins de 6 moisPas plus de 8
De 6 à 12 moisJusqu'à 23
Plus de 1 anPas plus de 50

Raisons des écarts

Un écart par rapport à la norme, à la fois vers le haut et vers le bas, est un signe de l'apparition ou de l'évolution prolongée de certaines maladies, en particulier du tractus gastro-intestinal..

Alpha amylase augmentée

Une augmentation du pancréas et de l'alpha-amylase peut survenir dans les conditions suivantes:

  • Pancréatite aiguë et chronique. Dans ce cas, les cellules de l'organe produisent de l'amylase en plus grandes quantités que nécessaire;
  • Modifications tumorales et kystiques dans les tissus des organes, ainsi que présence de calculs dans les canaux de la vésicule biliaire. Dans ce cas, une inflammation secondaire se produit, ce qui favorise une production accrue d'amylase. Les indicateurs passent à 200 U / l;
  • Diabète. Cette maladie se caractérise par une altération du métabolisme des glucides. Dans ce cas, une partie de l'amylase est envoyée dans le sang et ne remplit pas ses fonctions directes, c'est-à-dire qu'elle ne participe pas à la dégradation des glucides;
  • La péritonite est une inflammation du péritoine. Ce processus favorise la propagation de l'inflammation à tous les organes de la cavité abdominale, y compris le pancréas;
  • Les oreillons sont une inflammation des glandes salivaires. Il contribue à une légère augmentation des performances;
  • Insuffisance rénale Comme vous le savez, l'amylase quitte le corps humain par les reins. Cependant, si leur fonctionnement est perturbé, cette enzyme n'est pas complètement éliminée du sang, ce qui entraîne une augmentation de ses indicateurs;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Traumatisme abdominal;
  • L'abus d'alcool peut également entraîner des taux plus élevés;
  • Manger de «mauvais» aliments, c'est-à-dire des aliments gras, fumés, frits, salés en grande quantité.

Diminution de la teneur en amylase

Les raisons de la diminution de l'alpha-amylase dans le sang peuvent être:

  • La nécrose pancréatique est la mort d'une partie importante du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique. Cette condition provoque une violation des processus métaboliques, y compris les glucides. Dans ce cas, le pancréas réduit au fil du temps la quantité d'enzymes produites;
  • Cirrhose du foie;
  • Processus tumoral dans le pancréas. Cela inclut uniquement les tumeurs (malignes) qui entraînent des modifications des tissus organiques. Dans ce cas, les tissus modifiés ne peuvent pas produire l'enzyme;
  • Résection (ablation) d'une grande partie du pancréas.

Amylase et pancréatite

Comme vous le savez, l'amylase est un marqueur des maladies pancréatiques, ou plutôt de la pancréatite. Cependant, il est à noter que toute inflammation du tractus gastro-intestinal peut être à l'origine d'une légère augmentation des indicateurs..

Dans le cas où les indicateurs de l'amylase pancréatique sont 6 à 10 fois plus élevés que la normale, cela indique le développement d'une inflammation sévère dans l'organe. Autrement dit, s'il existe des symptômes appropriés, une pancréatite aiguë ou une exacerbation d'un processus chronique est diagnostiquée.

Il convient également de noter qu'avec une longue période de pancréatite chronique lors d'une exacerbation, les indicateurs peuvent augmenter légèrement. Cela est dû à l'adaptation du corps.

Dans les premières heures de l'apparition de la maladie, une augmentation significative de l'alpha-amylase est déterminée. Après 48 à 72 heures, son niveau revient à la normale.

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Amylase dans un test sanguin biochimique

Le tractus gastro-intestinal humain fonctionne de manière harmonieuse et harmonieuse grâce à un certain nombre d'enzymes digestives présentes. Une place honorable parmi eux est l'enzyme amylase. Dans la littérature, vous pouvez trouver des synonymes pour ce terme - amylase totale, amylase sérique, etc..

Qu'est-ce que l'amylase dans un test sanguin biochimique

L'amylase est une enzyme digestive et se décline en trois types: alpha, bêta et gamma. Chez l'homme, le type alpha et gamma de l'amylase est présent. L'alpha-amylase a une valeur diagnostique, car une augmentation de son taux dans le sang circulant indique un certain nombre de maladies. L'alpha-amylase est représentée par l'amylase pancréatique et salivaire.

L'amylase pancréatique est de type P et fait partie du suc pancréatique, l'amylase salivaire est de type S et fait partie de la sécrétion des glandes salivaires. L'amylase est une enzyme dépendante du calcium / chlore et est activée en présence d'ions calcium et chlore.

Les amylases salivaires et pancréatiques ont leurs propres fonctions. L'amylase salivaire est la première à entrer dans le processus de digestion. Les glucides fournis avec les aliments sont déjà partiellement transformés dans la cavité buccale. En outre, la nourriture pénètre dans l'estomac et le duodénum, ​​où elle se trouve avec l'amylase pancréatique. Essentiellement, l'amylase salivaire prépare le bol alimentaire pour l'amylase pancréatique. Le principal processus de dégradation des glucides se produit dans l'intestin grêle..

La fonction de l'alpha-amylase est la division des polysaccharides (amidon, glycogène, inuline) en oligosaccharides. Pourquoi est-ce dans l'intestin grêle que se déroule le principal processus de digestion des glucides? La réponse est simple: c'est ici qu'il y a toutes les conditions optimales pour ce processus, à savoir: un environnement alcalin faible et des enzymes digestives supplémentaires qui rompent les liaisons glucidiques.

Chez les enfants, l'activité amylase est faible, car ils reçoivent tous les «matériaux de construction» prêts à l'emploi nécessaires avec le lait de leur mère. À partir de deux mois, l'activité de l'enzyme commence à augmenter et atteint le niveau de celle d'un adulte à la fin de la première année, puisque des aliments complémentaires sont introduits dans l'alimentation des miettes. L'enzyme est excrétée du corps par les reins avec l'urine (par le système urinaire).

Types d'amylase

La fonction de l'alpha-amylase est de décomposer les glucides

Malgré le fait qu'un intérêt clinique et diagnostique soit associé à l'alpha-amylase, nous aborderons tous les types existants de cette enzyme..

  • L'alpha-amylase est une enzyme divisée en deux types: l'amylase sécrétée et non sécrétée. En termes simples, le premier type circule dans le corps, car il est libéré dans le sang. Par conséquent, le niveau de l'enzyme peut être mesuré dans le sang. Le deuxième type est intracellulaire et n'entre pas dans la circulation sanguine. L'amylase intracellulaire aide à décomposer les polysaccharides en dextrines. L'amylase sécrétée est de deux types. 40 pour cent de l'enzyme circulant dans le sang est sécrétée par les cellules du pancréas. 60 pour cent est une amylase salivaire. En plus des glandes pancréatiques et salivaires, l'enzyme est sécrétée par la membrane muqueuse de l'intestin grêle et du gros intestin, des ovaires, des trompes de Fallope, du foie.
  • Le type bêta est une enzyme présente dans les plantes, les champignons et les bactéries. Grâce à lui, l'amidon de fruit se décompose en sucre, ce qui explique le goût sucré des fruits mûrs. Bien que ce type ne soit pas directement lié à la physiologie humaine, il est largement étudié dans les laboratoires scientifiques et cliniques. Une enzyme impliquée dans l'échange de polysaccharides permet d'obtenir des informations précieuses dans l'étude de la glycogénose. Ce groupe comprend les maladies héréditaires, qui sont basées sur le dysfonctionnement des enzymes impliquées dans la synthèse et la dégradation du glycogène.
  • Le type gamma est la glucoamylase. Ce type d'amylase décompose complètement le glycogène et l'amidon en glucose. La gamma-amylase est présente dans le corps humain et est représentée par deux types: l'amylase acide et neutre. L'acide est localisé dans les lysosomes, neutre - dans les microsomes et le hyaloplasme des cellules. La capacité de la gamma-amylase à décomposer le glycogène lui permet d'être utilisée dans le traitement de la glycogénose. L'introduction de cette enzyme dans le corps entraîne un effet thérapeutique important - une diminution de la quantité de glycogène dans les organes vitaux - foie, cœur, etc..

Indications pour le test

Indication du test - "abdomen aigu"

La concentration des niveaux d'amylase augmente ou diminue avec des changements pathologiques dans le pancréas, les glandes salivaires, les intestins, le foie, l'estomac. Étant donné que l'enzyme est excrétée par les reins, il est recommandé de faire un test urinaire en parallèle avec le sang. Le patient peut être référé pour un prélèvement sanguin afin de déterminer les taux d'amylase dans les cas suivants:

  • diagnostic différentiel des douleurs abdominales;
  • pancréatite aiguë et chronique;
  • calculs dans les canaux pancréatiques;
  • néoplasmes des canaux;
  • kystes pancréatiques;
  • inflammation de la glande salivaire parotide - oreillons;
  • péritonite aiguë;
  • Diabète;
  • inflammation de la vésicule biliaire (cholécystite);
  • insuffisance rénale;
  • obstruction intestinale;
  • diminution de la production d'amylase dans le corps;
  • cancer des ovaires;
  • cancer des poumons;
  • alcoolisme chronique;
  • ulcère d'estomac perforé;
  • rupture de l'anévrisme aortique;
  • infarctus du myocarde;
  • la thyrotoxicose;
  • empoisonnement aux opiacés;
  • grossesse extra-utérine.

La préparation du test

Le patient doit être préparé pour le test

Pour déterminer le niveau d'amylase, du sang veineux est prélevé. L'étude est réalisée à jeun. Comme pour la plupart des tests de laboratoire, le patient doit être préparé au minimum pour l'étude. La préparation ne demande pas beaucoup d'efforts et de temps. Il est important de se souvenir de ce qui suit:

  • pas d'alcool;
  • exclure les aliments frits et épicés la veille;
  • le matin, vous ne pouvez pas boire de thé et de café, l'eau potable ordinaire est autorisée;
  • il n'est pas recommandé d'effectuer un prélèvement sanguin immédiatement après certaines procédures de diagnostic - fluorographie, radiographie, examen échographique, procédures de physiothérapie;
  • pas de médicament le jour du test. Il est particulièrement important d'annuler ce qui suit: captopril, furosémide, ibuprofène, contraceptifs oraux, corticostéroïdes, analgésiques narcotiques;
  • ne fumez pas avant le test;
  • exclure les sports du matin;
  • annuler le bain et le sauna la veille;
  • 15 minutes de repos avant l'intervention.

Un changement du taux d'amylase est observé dans les 12 premières heures

Une augmentation de l'activité amylase est observée dans les 12 premières heures. Le point important est que l'amylase n'a pas son propre «étalon-or». Sa concentration dans le sang peut fluctuer considérablement au cours de la journée. Chaque laboratoire a ses propres indicateurs, en fonction des méthodes de diagnostic utilisées pour déterminer la concentration de l'enzyme. Les valeurs normales d'amylase sanguine chez les personnes de moins de 50 ans sont les suivantes:

  • Alpha-amylase totale - dans le sérum ou le plasma jusqu'à 100 unités par litre;
  • Amylase pancréatique - dans le sérum ou le plasma jusqu'à 53 unités par litre.

Après 50 ans, la plage de valeurs acceptables est de 25 à 120 unités par litre.

Chez les enfants de la première année de vie, les paramètres de laboratoire diffèrent. La plage normale est de 5 à 65 unités par litre.

Amylase pendant la grossesse

Les niveaux d'amylase augmentent avec la grossesse extra-utérine

Un autre problème est le niveau d'alpha-amylase pendant la grossesse extra-utérine (extra-utérine). Si l'ovule est attaché à l'endomètre dans l'utérus, le taux d'amylase ne diffère pas de celui avant la grossesse. Une augmentation ou une diminution de la concentration de l'indicateur peut avoir lieu dans les conditions énumérées ci-dessus. Si l'ovule est implanté dans la trompe de Fallope ou l'ovaire, le niveau de l'indicateur augmente d'environ 8 fois. Cela est dû au fait que les trompes de Fallope et les ovaires commencent à sécréter activement cette enzyme..

Test sanguin pour l'amylase

Valeurs normales

Amylase totale par âge

  • 0-30 jours (nouveau-né): 0-6 unités / l;
  • 31-182 jours: 1-17 unités / l;
  • 183-365 jours: 6-44 unités / l;
  • 1-3 ans: 8-79 unités / l;
  • 4-17 ans: 21-110 unités / l;
  • après 18 ans (adultes): 26-102 unités / l.

Amylase pancréatique par âge

  • 0-24 mois: 0-20 unités / l;
  • 2-18 ans: 9-35 unités / l;
  • après 18 ans: 11-54 unités / l.

(Attention, les intervalles de contrôle peuvent différer d'un laboratoire à l'autre, par conséquent, dans le cas de tests sanguins et urinaires, faites attention aux intervalles indiqués dans le rapport).

Qu'est-ce que l'amylase?

Amylases (alpha-amylase) - sont un groupe d'enzymes utilisées pour décomposer les glucides complexes; à l'intérieur du pancréas, qui est une glande exocrine, l'enzyme est synthétisée par les cellules acineuses puis se déplace à travers les canaux pancréatiques et atteint le tube digestif.

Les amylases sont également produites par les glandes salivaires, la muqueuse de l'intestin grêle, les ovaires, le placenta et le foie. Les isoenzymes du pancréas et de la salive sont retrouvées dans le sang, à haute concentration par examen.

Dans des conditions normales, l'amylase est présente en petites quantités dans le sang et l'urine, mais lorsque les cellules du pancréas ont des problèmes, comme la pancréatite ou lorsque le pancréas est bloqué par une pierre, ou dans de rares cas par une tumeur, les enzymes sont plus facilement absorbées dans la circulation, leur concentration augmente donc comme dans sang et urine (l'amylase quitte le corps par l'urine).

Un test d'amylase est souvent utilisé par les médecins pour diagnostiquer la pancréatite. L'étude de l'amylase pancréatique (P-isoenzyme de l'amylase) est la plus utile pour le diagnostic en laboratoire de la pancréatite aiguë.

Le sérum total (dans le sang) reste le test de diagnostic le plus largement utilisé pour la pancréatite aiguë et se justifie avec une précision de 95% (la précision du test de diagnostic fait référence à sa capacité à fournir des valeurs vraies).

Le problème avec cette analyse, cependant, est la spécificité relativement faible, qui varie de 70 à 80% (la spécificité d'un test de diagnostic est définie comme la capacité à identifier correctement les personnes en bonne santé, c'est-à-dire celles qui ne sont pas affectées par une maladie ou un état à détecter).

Interprétation des écarts

Amylase totale

Pendant les épisodes de pancréatite aiguë, les taux sériques d'amylase augmentent temporairement, entre 2 et 12 heures après le début de la crise. La concentration revient à la normale au cours du troisième ou quatrième jour. Le pic obtenu entre 12 et 72 heures est généralement 4 à 6 fois le maximum de la valeur normale, mais chez un nombre significatif de patients, la valeur augmente moins et souvent n'augmente pas du tout. Cependant, il convient de noter que l'augmentation de l'activité enzymatique n'est pas proportionnelle à la gravité du trouble..

Dans la pancréatite aiguë associée à une hyperlipidémie, l'amylase sérique peut masquer et sembler normale, probablement en raison de l'effet de taux élevés de lipides sur la lecture calorimétrique du test..

Une partie importante de l'enzyme est excrétée dans l'urine, de sorte que l'augmentation de l'activité sérique correspond à une augmentation de l'amylase urinaire, qui augmente chez beaucoup plus de patients que dans le sérum, atteint des niveaux plus élevés et reste élevée pendant de longues périodes.

Dans la pancréatite chronique silencieuse, l'activité sérique et l'activité de l'amylase urinaire sont généralement inférieures à la normale.

L'amylase totale n'est pas un indicateur spécifique de la fonction pancréatique car elle est produite par divers organes. Des niveaux élevés ont également été trouvés dans d'autres maladies et situations qui n'affectent pas le pancréas, telles que:

  • parotidite;
  • obstruction des canaux salivaires;
  • grossesse extra-utérine;
  • obstruction / grippe intestinale.

Dans la pancréatite aiguë, l'amylase augmente généralement en même temps que la lipase pancréatique, mais dans certains cas, cette dernière peut:

  • augmente plus longtemps;
  • et reste à un niveau élevé plus longtemps.

La pancréatite chronique est souvent associée à l'alcoolisme. Elle peut également être causée par un traumatisme ou une obstruction des canaux pancréatiques, ou être associée à des troubles génétiques tels que la fibrose kystique.

Une augmentation de l'alpha-amylase sérique totale n'est pas un indicateur spécifique des maladies pancréatiques, puisque cette enzyme est également produite par les glandes salivaires, la membrane muqueuse de l'intestin grêle, les ovaires, le placenta et le foie. Il existe deux isoenzymes dans le sérum, le pancréas et la salivaire. L'amylase pancréatique est plus utile que l'amylase générale pour le diagnostic et le contrôle de la pancréatite aiguë.

Les valeurs enzymatiques peuvent également être considérablement augmentées chez les personnes souffrant d'obstruction et de cancer du pancréas.

De faibles valeurs chez les patients atteints de pancréatite conduisent plutôt à penser à des dommages irréversibles aux cellules pancréatiques.

Amylase pancréatique

Dans le cas d'une pancréatite aiguë, l'amylase pancréatique reste généralement élevée pendant les 12 premières heures suivant le début d'une crise et se poursuit pendant 3 à 4 jours, atteignant généralement 4 à 6 fois la valeur normale maximale..

L'examen de la forme du pancréas ne permet pas de diagnostiquer le cancer du pancréas.

L'étude de l'amylase pancréatique lors des crises de pancréatite aiguë est le seul moyen de diagnostiquer une pancréatite chronique.

Enfin, une légère augmentation (jusqu'à 78 U / L) peut avoir peu de signification clinique..

Faibles valeurs d'amylase:

Niveaux élevés d'amylase:

  • abus d'alcool (alcoolisme);
  • acidocétose diabétique;
  • calculs dans la vésicule biliaire;
  • grossesse;
  • inflammation des glandes salivaires;
  • hyperlipidémie;
  • hyperthyroïdie;
  • porcin;
  • obstruction des voies biliaires;
  • pancréatite;
  • perforation intestinale;
  • perforation ulcéreuse.

Attention, liste non exhaustive. Il convient également de noter que souvent de petits écarts par rapport aux plages de référence peuvent ne pas être cliniquement pertinents..

Facteurs affectant les analyses

Un certain nombre de médicaments peuvent interférer avec les résultats du test, y compris certains anti-inflammatoires, les pilules contraceptives, la cortisone,... et la consommation d'alcool peu avant le test.

Général

La valeur globale peut être supérieure à la normale chez les patients atteints de macrohémazémie.

La macroamylase est une forme d'amylase que l'on trouve dans le sérum sanguin et qui a un poids moléculaire élevé. Plusieurs causes de macroamylasémie ont été suggérées, par exemple, on pense que l'amylase forme un complexe avec l'immunoglobuline. La macroamylase ne peut pas être excrétée dans l'urine car elle est trop volumineuse et augmente donc généralement l'amylase sérique. Dans ce cas, une valeur élevée n'est pas utilisée pour diagnostiquer la pancréatite..

L'étude simultanée de l'amylase sérique et urinaire permet de comprendre si le patient souffre de macrohémazémie.

Les valeurs peuvent également augmenter par une variété d'autres conditions et maladies, par exemple:

  • calculs avec la vésicule biliaire
  • cancer des ovaires;
  • cancer des poumons;
  • grossesse extra-utérine;
  • appendicite aiguë;
  • acidocétose diabétique;
  • parotidite;
  • obstruction intestinale;
  • ulcère perforé.

Dans ces cas, l'analyse perd son utilité diagnostique..

Pancréatique

Les résultats de l'examen de la forme du pancréas peuvent être élevés chez les patients atteints de macrohémazémie.

L'étude de l'amylase pancréatique lors des crises de pancréatite aiguë est le seul moyen de diagnostiquer une pancréatite chronique.

Quand et pourquoi un test d'amylase est nécessaire

Dans la plupart des cas, une augmentation de l'amylase sérique est causée par une augmentation de la quantité d'une enzyme qui pénètre dans la circulation sanguine et / ou une diminution de son excrétion. Le test est principalement utilisé pour diagnostiquer et contrôler la pancréatite aiguë et d'autres troubles du pancréas et est effectué simultanément avec la lipase.

Le niveau peut également être augmenté dans le cas du cancer du pancréas, mais généralement, l'augmentation se produit trop tard pour avoir une utilité diagnostique, mais les résultats peuvent être utilisés pour tester si le traitement anticancéreux est efficace dans le cas du cancer..

Enfin, il est prescrit par les médecins en cas de symptômes qui ne sont toujours pas expliqués, par exemple:

  • douleur abdominale sévère;
  • fièvre (température élevée);
  • diminution de l'appétit;
  • nausées Vomissements.

Préparation à l'analyse

Le patient ne doit pas avoir consommé d'alcool dans les 24 heures précédentes et doit subir la procédure à jeun.

Test sanguin biochimique - normes, signification et décodage des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipase, pepsinogènes, etc..

Le site fournit des informations générales à titre informatif uniquement. Le diagnostic et le traitement des maladies doivent être effectués sous la supervision d'un spécialiste. Tous les médicaments ont des contre-indications. Une consultation spécialisée est requise!

Ci-dessous, nous examinerons ce que dit chaque indicateur d'un test sanguin biochimique, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons des indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha-amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la dégradation de l'amidon alimentaire en glycogène et glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase des glandes salivaires est de type S et l'amylase du pancréas est de type P, mais les deux types d'enzymes sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un calcul de l'activité des deux types d'enzymes. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). En outre, l'activité de l'amylase peut indiquer la présence d'autres anomalies graves des organes abdominaux, dont l'évolution conduit à une irritation du pancréas (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, occlusion intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un test diagnostique important pour diverses pathologies des organes abdominaux..

En conséquence, la détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang dans le cadre de l'analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

  • Pathologie suspectée ou préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
  • Cholélithiase;
  • Oreillons (maladie des glandes salivaires);
  • Douleur abdominale sévère ou blessure abdominale;
  • Toute pathologie du tube digestif;
  • Fibrose kystique suspectée ou précédemment identifiée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 μcatal / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / l, ce qui est dû à un faible niveau de production d'amylase dû à une petite quantité de féculents dans l'alimentation d'un nourrisson.

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
  • Un kyste ou une tumeur du pancréas;
  • Obstruction du canal pancréatique (p. Ex. Pierre, adhérences, etc.);
  • Macroamylasémie;
  • Inflammation ou dommages aux glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
  • Péritonite aiguë ou appendicite;
  • Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, estomac, intestins);
  • Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
  • Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
  • Insuffisance rénale;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère peptique de l'estomac ou du duodénum, ​​obstruction intestinale, infarctus intestinal);
  • Thrombose vasculaire du mésentère de l'intestin;
  • Rupture d'anévrisme aortique;
  • Chirurgie ou traumatisme des organes abdominaux;
  • Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang (valeurs autour de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:
  • Insuffisance du pancréas;
  • Fibrose kystique;
  • Conséquences de l'ablation du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique;
  • Nécrose pancréatique (mort et carie du pancréas au stade final);
  • Thyrotoxicose (taux élevés d'hormones thyroïdiennes dans le corps);
  • Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (ALT)

L'alanine aminotransférase (ALT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. L'ALT agit à l'intérieur des cellules, par conséquent, normalement, son contenu et son activité sont plus élevés dans les tissus et les organes et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'ALT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme par eux dans la circulation systémique. Et comme la plus grande activité de l'ALT est notée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique les dommages survenus à ceux-ci, ces tissus..

L'activité la plus prononcée de l'ALT dans le sang augmente avec les lésions des cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente même avant le développement de la jaunisse et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, les infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels ALT agit, les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de l'enzyme dans le sang:

  • Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, intoxication);
  • Infarctus du myocarde aigu suspecté;
  • Pathologie musculaire;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
  • Examens préventifs;
  • Dépistage des donneurs potentiels de sang et d'organes;
  • Examen des personnes qui peuvent avoir été infectées par l'hépatite en raison d'un contact avec des personnes souffrant d'hépatite virale.

Normalement, l'activité ALT dans le sang chez les femmes adultes (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 U / L et chez les hommes - inférieure à 41 U / L. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité ALT normale est inférieure à 54 U / L, 1 à 3 ans - moins de 33 U / jour, 3 à 6 ans - moins de 29 U / L, 6 à 12 ans - moins de 39 U / L. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité ALAT normale est inférieure à 24 U / L et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 U / L. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité ALT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes..

Une augmentation de l'activité d'ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, métastases tumorales ou hépatiques, atteinte hépatique alcoolique, etc.);
  • Ictère obstructif (blocage du canal biliaire avec une pierre, une tumeur, etc.);
  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dystrophie myocardique;
  • Coup de chaleur ou brûlure;
  • Choc;
  • Hypoxie;
  • Traumatisme ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
  • Myosite;
  • Myopathies;
  • Anémie hémolytique de toute origine;
  • Insuffisance rénale;
  • Prééclampsie;
  • Filariose;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité d'ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
  • Lésions hépatiques étendues (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
  • Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (ASAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, l'ASAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AsAT, comme l'ALT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AST dans les tissus normaux est plus élevée que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, des muscles, du foie, du pancréas, du cerveau, des reins, des poumons, ainsi que dans les leucocytes et les érythrocytes. Lorsque l'activité de l'AST augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, qui se produit lorsque les organes sont endommagés, dans lesquels il y a une grande quantité d'AST. Autrement dit, l'activité de l'AST dans le sang augmente fortement dans les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité d'AST dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

  • Maladie du foie;
  • Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
  • Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
  • Examens préventifs;
  • Dépistage des donneurs potentiels de sang et d'organes;
  • Examen des personnes qui ont été en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
  • Contrôle de l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité AST chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes inférieure à 31 U / L. L'activité de l'AST chez les enfants diffère normalement en fonction de l'âge:
  • Enfants de moins d'un an - moins de 83 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 U / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 U / l;
  • Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 U / l, filles - moins de 25 U / l;
  • Adolescents de plus de 17 ans - comme les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AST dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
  • Choc cardiogénique ou toxique;
  • Thrombose de l'artère pulmonaire;
  • Insuffisance cardiaque;
  • Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
  • Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, traumatisme étendu, brûlures, nécrose);
  • Activité physique élevée;
  • Coup de chaleur;
  • Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
  • Pancréatite;
  • Consommation d'alcool;
  • Insuffisance rénale;
  • Néoplasmes malins;
  • Anémies hémolytiques;
  • Thalassémie majeure;
  • Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les érythrocytes, les leucocytes sont endommagés (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde);
  • État après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
  • Hypothyroïdie (faible taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
  • Obstruction intestinale;
  • Acidose lactique;
  • Maladie du légionnaire;
  • Hyperthermie maligne (augmentation de la température corporelle);
  • Infarctus du rein;
  • AVC (hémorragique ou ischémique);
  • Empoisonnement aux champignons vénéneux;
  • Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AST dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Lésions hépatiques sévères et massives (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
  • Insuffisance hépatique en phase terminale.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma glutamyltransférase (GGT), également appelée gamma glutamyltranspeptidase (GGT), est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules à capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple dans les cellules de l'épithélium des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, le bord en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

La GGT est une enzyme intracellulaire; par conséquent, son activité est normalement faible dans le sang. Et lorsque l'activité de la GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. Autrement dit, l'activité accrue de la GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des dommages à ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des atteintes hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision la défaite de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres analyses peuvent être interprétées de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AST et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par une pathologie non seulement du foie, mais également du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier un organe malade, car si son activité est augmentée, alors des valeurs élevées d'AST et de phosphatase alcaline sont dues à des lésions hépatiques. Et si l'activité de la GGT est normale, alors la forte activité de l'AST et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité GGT est un test de diagnostic important pour détecter une pathologie ou une lésion hépatique..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

  • Diagnostic et contrôle de l'évolution des pathologies du foie et des voies biliaires;
  • Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
  • Identification des métastases hépatiques dans les tumeurs malignes de toute localisation;
  • Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
  • Évaluation de l'état du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de la GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 U / ml et chez les hommes - inférieure à 61 U / ml. L'activité normale de la GGT dans le sérum sanguin chez les enfants dépend de l'âge et se présente comme suit:
  • Nourrissons de moins de 6 mois - moins de 204 U / ml;
  • Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 U / ml;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 U / ml;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 U / ml;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 U / ml;
  • Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 U / ml, filles - moins de 33 U / ml;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - comme les adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de la GGT dans le sang, il faut se rappeler que l'activité de l'enzyme est d'autant plus élevée que le poids corporel d'une personne est élevé. Chez la femme enceinte au cours des premières semaines de grossesse, l'activité GGT est réduite.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et conditions suivantes:

  • Toutes les maladies du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs dans la vésicule biliaire, tumeurs et métastases dans le foie);
  • Mononucléose infectieuse;
  • Pancréatite (aiguë et chronique);
  • Tumeurs du pancréas, prostate;
  • Exacerbation de la glomérulonéphrite et de la pyélonéphrite;
  • Boire des boissons alcoolisées;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (AC)

L'acide phosphatase (AC) est une enzyme impliquée dans l'échange d'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est notée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les érythrocytes. Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang est faible, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité de l'enzyme est notée avec la destruction des cellules riches en elle et la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez l'homme, la moitié de la phosphatase acide trouvée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît à partir du foie, des érythrocytes et des plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme permet d'identifier les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Niemann-Pick, etc.) chez les deux sexes.

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée en cas de suspicion de maladie de la prostate chez l'homme et de maladie hépatique ou rénale chez les deux sexes.

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin pour l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (ou mieux après 6-7 jours) après avoir subi des manipulations affectant la prostate (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.)... En outre, les représentants des deux sexes doivent également savoir qu'une analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen numérique de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez l'homme est de 0 à 6,5 U / L et chez la femme de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
  • La maladie de Paget;
  • Maladie de Gaucher;
  • Maladie de Niemann-Pick;
  • Myélome multiple;
  • Thromboembolie;
  • Maladie hémolytique;
  • Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
  • Ostéoporose;
  • Maladies du système réticuloendothélial;
  • Pathologie du foie et des voies biliaires;
  • Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de localisation variée;
  • Procédures diagnostiques réalisées sur les organes du système génito-urinaire (examen digital rectal, prélèvement des sécrétions prostatiques, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (CPK) est également appelée créatine kinase (CK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) pour former l'ADP (acide adénosine diphosphorique) et la créatine phosphate. La créatine phosphate est importante pour le déroulement normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaires. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. La quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la glande thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, le sang contient une petite quantité de créatine kinase et son activité peut augmenter lorsque les muscles, le myocarde ou le cerveau sont endommagés. Il existe trois variantes de la créatine kinase - KK-MM, KK-MB et KK-BB, et KK-MM est une sous-espèce de l'enzyme musculaire, KK-MB est une sous-espèce du myocarde et KK-BB est une sous-espèce du cerveau. Normalement, 95% de la créatine kinase dans le sang est du sous-type KK-MM, et les sous-espèces KK-MB et KK-BB sont déterminées à l'état de traces. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique l'évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité de la CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

  • Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
  • Maladies musculaires (myopathie, dystrophie musculaire, etc.);
  • Maladies du système nerveux central;
  • Maladies de la glande thyroïde (hypothyroïdie);
  • Blessures;
  • Tumeurs malignes de n'importe quel endroit.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez les hommes adultes est inférieure à 190 U / L et chez les femmes - inférieure à 167 U / L. Chez l'enfant, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, en fonction de l'âge:
  • Les cinq premiers jours de la vie - jusqu'à 650 U / l;
  • 5 jours - 6 mois - 0 - 295 U / l;
  • 6 mois - 3 ans - moins de 220 U / l;
  • 3 à 6 ans - moins de 150 U / l;
  • 6 - 12 ans: garçons - moins de 245 U / l et filles - moins de 155 U / l;
  • 12 - 17 ans: garçons - moins de 270 U / l, filles - moins de 125 U / l;
  • Plus de 17 ans - comme les adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Maladie cardiaque chronique (dystrophie myocardique, arythmie, angine de poitrine instable, insuffisance cardiaque congestive);
  • Blessure ou chirurgie reportée du cœur et d'autres organes;
  • Lésions cérébrales aiguës;
  • Coma;
  • Lésions musculaires squelettiques (traumatisme étendu, brûlures, nécrose, choc électrique);
  • Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
  • Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
  • Injections intraveineuses et intramusculaires;
  • Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Contractions musculaires fortes (accouchement, spasmes, crampes);
  • Tétanos;
  • Activité physique élevée;
  • Famine;
  • Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
  • Hypothermie prolongée ou surchauffe;
  • Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Séjour prolongé dans un état sédentaire (hypodynamie);
  • Petite masse musculaire.

Créatine phosphokinase, sous-unité MV (CPK-MB)

Une sous-espèce de créatine kinase CPK-MB est contenue exclusivement dans le myocarde, dans le sang normalement elle est très petite. Une augmentation de l'activité de CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules musculaires cardiaques, c'est-à-dire avec un infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures et le 3ème jour, au cours normal du processus de restauration du muscle cardiaque, l'activité de CPK-MB revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité de CPK-MB est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et le suivi ultérieur des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation du CPK-MB, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est montrée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et en distinguant cette maladie d'un infarctus pulmonaire ou d'une grave crise d'angor.

Normalement, l'activité du CPK-MB dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 U / L.

Une augmentation de l'activité du CPK-MB est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou à une maladie infectieuse;
  • Conditions après un traumatisme, des opérations et des procédures de diagnostic sur le cœur;
  • Maladie cardiaque chronique (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dégénérescence, traumatisme, chirurgie, brûlures);
  • Choc;
  • Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui facilite la réaction de conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et les cellules de presque tous les organes, cependant, la plus grande quantité de l'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les érythrocytes, les leucocytes, les reins, les poumons, les tissus lymphoïdes, les plaquettes. Une augmentation de l'activité LDH est généralement observée avec la destruction des cellules dans lesquelles elle est contenue en grande quantité. Cela signifie que la forte activité de l'enzyme est caractéristique des lésions du myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), du foie (hépatite, etc.), des reins, des érythrocytes.

En conséquence, les indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang sont les conditions ou maladies suivantes:

  • Maladies du foie et des voies biliaires;
  • Lésions myocardiques (myocardite, infarctus du myocarde);
  • Anémies hémolytiques;
  • Myopathies;
  • Néoplasmes malins de divers organes;
  • Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 125 à 220 U / L (lors de l'utilisation de certains kits de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 U / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et correspond aux valeurs suivantes:
  • Enfants de moins d'un an - moins de 450 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 U / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 U / l;
  • Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 U / l;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - comme les adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Période de grossesse;
  • Nouveau-nés jusqu'à 10 jours d'âge;
  • Activité physique intense;
  • Maladie du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie pulmonaire ou infarctus;
  • Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
  • Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
  • Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
  • Pancréatite aiguë;
  • Toutes conditions accompagnées d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
  • Tumeurs malignes de localisation variée;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, antibiotiques céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence complète de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction du clivage des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses qui pénètrent dans le corps avec la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue à décomposer les graisses en composants qui sont assimilés par les cellules..

L'augmentation de l'activité lipase dans le sang est le plus souvent due à la destruction des cellules pancréatiques et à la libération d'une grande quantité de l'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de la pancréatite ou du blocage des canaux pancréatiques par une tumeur, un calcul, un kyste, etc. De plus, une activité élevée de la lipase dans le sang peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang sont les conditions et maladies suivantes:

  • Suspicion de pancréatite chronique aiguë ou exacerbée;
  • Pancréatite chronique;
  • Cholélithiase;
  • Cholécystite aiguë;
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Cirrhose du foie;
  • Traumatisme abdominal;
  • Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase dans le sang chez les adultes est de 8 à 78 U / L et chez les enfants de 3 à 57 U / L. Lors de la détermination de l'activité de la lipase avec d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant..

Une augmentation de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
  • Alcoolisme;
  • Colique bilieuse;
  • Cholestase intrahépatique;
  • Maladie chronique de la vésicule biliaire;
  • Strangulation ou infarctus intestinal;
  • Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Péritonite;
  • Parotidite épidémique, survenant avec des lésions du pancréas;
  • Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:
  • Tumeurs malignes de localisation variée (à l'exception du carcinome pancréatique);
  • Excès de triglycérides dans le sang sur fond de malnutrition ou d'hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont des précurseurs de la principale enzyme gastrique, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Certains des pepsinogènes de l'estomac entrent dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en l'enzyme pepsine, qui décompose les protéines ingérées avec les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du fond et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du fond de l'estomac, et le pepsinogène II - toutes les parties de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du fond de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. En conséquence, un faible taux de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester dans les limites normales pendant une longue période. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est augmentée, cela indique une activité élevée des principales cellules du fond et du corps de l'estomac, et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car il indique que les cellules sécrétrices produisent trop activement non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique..

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères et un cancer de l'estomac. Donc, si le coefficient est inférieur à 2,5, on parle de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer de l'estomac. Et avec un coefficient de plus de 2,5 - sur un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogènes dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, sur fond de stress, de malnutrition, etc.) de réels changements organiques de l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas subir ces examens..

La détermination de l'activité des pepsinogènes I et II est présentée dans les cas suivants:

  • Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
  • Identification d'une gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
  • Identification des ulcères gastriques et duodénaux;
  • Détection du cancer de l'estomac;
  • Surveillance de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation de la teneur en chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

  • Gastrite aiguë et chronique;
  • Syndrome de Zollinger-Ellison;
  • L'ulcère duodénal;
  • Toutes conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution de la teneur en chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:
  • Gastrite atrophique progressive;
  • Carcinome (cancer) de l'estomac;
  • La maladie d'Addison;
  • Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
  • Myxœdème;
  • État après résection (retrait) de l'estomac.

Cholinestérase (ChE)

Le même nom «cholinestérase» fait généralement référence à deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un neurotransmetteur dans les connexions nerveuses. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission de l'influx nerveux et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate, les érythrocytes. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin et, par conséquent, l'activité totale des deux enzymes est déterminée. En conséquence, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les relaxants musculaires (médicaments qui détendent les muscles) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer le dosage correct des médicaments et éviter le choc cholinergique. De plus, l'activité enzymatique est déterminée pour détecter les empoisonnements avec des composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et des carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase est réduite. En outre, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie..

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

  • Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement pour toute maladie du foie;
  • Détection des intoxications avec des composés organophosphorés (insecticides);
  • Détermination du risque de complications lors des opérations planifiées avec l'utilisation de myorelaxants.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3700 à 13200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez les enfants de la naissance à six mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / L, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / L, et à partir de 12 ans - comme chez les adultes.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

  • Hyperlipoprotéinémie de type IV;
  • Néphrose ou syndrome néphrotique;
  • Obésité;
  • Diabète sucré de type II;
  • Tumeurs du sein chez les femmes;
  • Ulcère de l'estomac;
  • L'asthme bronchique;
  • Entéropathie exsudative;
  • Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
  • Alcoolisme;
  • Les premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:
  • Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
  • Empoisonnement avec des organophosphates (insecticides, etc.);
  • Hépatite;
  • Cirrhose du foie;
  • Foie congestif avec insuffisance cardiaque;
  • Métastases de tumeurs malignes au foie;
  • Amibiase hépatique;
  • Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
  • Infections aiguës;
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
  • Conditions après chirurgie et plasmaphérèse;
  • Maladie rénale chronique;
  • Grossesse tardive;
  • Toutes conditions accompagnées d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, jeûne);
  • Dermatite exfoliative;
  • Myélome;
  • Rhumatisme;
  • Infarctus du myocarde;
  • Tumeurs malignes de toute localisation;
  • Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (ALP)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui décompose les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme du phosphore-calcium dans les tissus osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. En conséquence, dans le sang, une partie de la phosphatase alcaline est d'origine osseuse et une partie est d'origine hépatique. Normalement, peu de phosphatase alcaline pénètre dans la circulation sanguine et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie..

Les indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang sont les conditions et maladies suivantes:

  • Identification des lésions hépatiques associées au blocage des voies biliaires (p. Ex., Lithiase biliaire, tumeur, kyste, abcès);
  • Diagnostic des maladies osseuses, dans lesquelles leur destruction se produit (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
  • Diagnostic de la maladie de Paget;
  • Cancer de la tête du pancréas et des reins;
  • Une maladie intestinale;
  • Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme avec de la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / l. Chez les enfants et les adolescents, l'activité de l'enzyme est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:
  • Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 U / l, filles - 124 - 440 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 U / l, filles - 108 - 310 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 U / l, filles - 96 - 295 U / l;
  • Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 U / l, filles - 70 - 325 U / l;
  • Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 - 360 U / l, filles - 50 - 330 U / l;
  • Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 U / l, filles - 50 - 260 U / l;
  • Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52-165 U / l, filles - 45-150 U / l.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Maladies osseuses avec dégradation osseuse accrue (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
  • Hyperparathyroïdie (augmentation de la concentration d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
  • Goitre toxique diffus;
  • Leucémie;
  • Rachitisme;
  • Période de guérison des fractures;
  • Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, hépatite infectieuse, toxique, médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
  • Obstruction des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
  • Carence en calcium et phosphate dans le corps (par exemple, en raison de la famine ou d'une mauvaise alimentation);
  • Cytomégalie chez les enfants;
  • Mononucléose infectieuse;
  • Infarctus pulmonaire ou rénal;
  • Bébés prématurés;
  • Troisième trimestre de grossesse;
  • Période de croissance rapide chez les enfants;
  • Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
  • Prise de médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Hypothyroïdie (déficit en hormones thyroïdiennes);
  • Scorbut;
  • Anémie sévère;
  • Kwashiorkor;
  • Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B12;
  • Excès de vitamine D;
  • Ostéoporose;
  • Achondroplasie;
  • Crétinisme;
  • Hypophosphatasie héréditaire;
  • Certains médicaments, tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazol, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.