Alpha amylase: norme, dans le sang, l'urine, augmentée, diminuée

Diagnostic

L'étude des médecins alpha-amylase prescrit principalement pour le diagnostic de la pancréatite. Cependant, cette analyse peut fournir des informations précieuses dans le cas d'autres maladies. Qu'indique une augmentation de l'α-amylase dans le sang ou l'urine? Dois-je m'inquiéter si cet indicateur est en dehors de la plage normale et qu'il n'y a aucun symptôme?

Qu'est-ce que l'α-amylase

C'est une enzyme qui se décompose et aide à digérer les glucides complexes - glycogène et amidon («amylon» en grec - amidon). Il est produit principalement par les glandes exocrines - salivaires et pancréas, une petite quantité est produite par les glandes des ovaires, des trompes de Fallope et des poumons. L'essentiel de cette enzyme se trouve précisément dans les sucs digestifs: dans la salive et les sécrétions pancréatiques. Mais une petite concentration est également présente dans le sérum sanguin, car les cellules de tous les organes et tissus sont constamment renouvelées.

Le sang contient deux fractions d'α-amylase:

  • pancréatique (fraction P) - 40% de l'amylase totale;
  • salivaire (type S) - 60%.

Cependant, l'étude des fractions individuelles d'amylase est rarement réalisée, uniquement pour des indications particulières. Le plus souvent, il suffit de déterminer l'amylase totale. En combinaison avec des symptômes cliniques, son augmentation confirme le diagnostic de pancréatite aiguë..

C'est l'indication la plus courante de cette analyse. L'amylase dans ce cas sera augmentée précisément en raison de la fraction pancréatique. Sa molécule est petite et bien filtrée à travers les tubules rénaux, par conséquent, avec une augmentation de sa teneur dans le sang, elle sera également augmentée dans l'urine (l'alpha-amylase dans l'urine est généralement appelée diastase).

Taux de teneur en amylase

Les enzymes sont des protéines qui catalysent la dégradation de substances complexes. Leur activité est généralement mesurée en UI (unités internationales). Pour 1 UI d'activité enzymatique, une telle quantité est prise qui catalyse le clivage de 1 μmol d'une substance en 1 minute dans des conditions standard.

Dans le passé, l'amidon était utilisé comme substrat dégradable dans la détermination de l'activité amylase et l'iode était utilisé comme indicateur (qui, comme vous le savez, colore l'amidon en bleu). Moins la couleur du substrat est intense après son interaction avec le sérum à tester, plus l'activité amylase est importante..

Les méthodes spectrophotométriques modernes sont maintenant utilisées.

Les valeurs normales d'alpha-amylase chez les femmes et les hommes adultes ne diffèrent pas et sont en moyenne de 20 à 100 UI / L, dans l'urine - 10 à 124 UI / L. Cependant, les normes peuvent différer d'un laboratoire à l'autre..

Chez les enfants, la production de cette enzyme est beaucoup plus faible. L'alpha-amylase chez les nouveau-nés est produite en quantités insignifiantes; à mesure que le système digestif se développe et se développe, sa synthèse augmente.

Alpha amylase, norme taux sanguins par âge

ÂgeAlpha amylase totaleAmylase pancréatique
Nouveau néeJusqu'à 8 U / l1 à 3 U / l
Enfants de moins de 1 an5 à 65 U / l1 à 23 U / l
1 an - 70 ans25 à 125 U / l8 à 51 U / l
Plus de 70 ans20 à 160 U / l8 à 65 U / l

Lorsqu'une analyse de l'α-amylase est prescrite

  • Pour toute douleur abdominale peu claire, ce test est prescrit, principalement pour le diagnostic de la pancréatite aiguë (dans 75% des cas de cette maladie, un taux multiplié d'enzyme se retrouve à la fois dans le sang et dans l'urine).
  • Pour le diagnostic de la pancréatite chronique, l'étude de cette enzyme est de moindre importance: dans ce cas, l'alpha-amylase est augmentée beaucoup moins fréquemment. Chez plus de la moitié des patients, son taux reste normal, mais si les fractions sont examinées, alors l'excès de l'activité amylase de type P par rapport au type S sera d'un grand avantage pour le diagnostic de la pancréatite chronique.
  • Pour clarifier le diagnostic des oreillons - inflammation des glandes salivaires. Dans ce cas, la fraction S de l'enzyme sera augmentée dans le sang..
  • Pour surveiller le traitement du cancer du pancréas.
  • Après des opérations dans la zone pancréatoduodénale.

Raisons d'une augmentation de l'alpha-amylase dans le sang et l'urine

Si les cellules du pancréas ou de la glande salivaire sont endommagées, leur contenu en grande quantité commence à être absorbé dans la circulation sanguine et également excrété dans l'urine. Certains sont utilisés dans le foie. Dans les maladies des organes excréteurs (foie, reins), son niveau augmente également.

Les principales causes de l'hyperamilasémie

Maladies du pancréas

  • Pancréatite aiguë. Une alpha-amylase accrue est détectée au tout début de l'attaque, atteint un maximum après 4-6 heures et diminue progressivement après 3-4 jours. Dans ce cas, le niveau peut dépasser la norme de 8 à 10 fois.
  • Exacerbation de la pancréatite chronique. Dans ce cas, l'activité de l'alpha amylase augmente 2-3 fois. (voir Médicaments pour la pancréatite chronique).
  • Tumeurs, calculs, pseudokystes dans le pancréas.

Associé à des maladies des organes voisins

  • Traumatisme abdominal.
  • Condition après des opérations sur les organes de la cavité abdominale et de l'espace rétropéritonéal.
  • Crise de colique hépatique. Lorsque la pierre traverse le canal cholédoque, le niveau d'enzyme augmente 3 à 4 fois, puis revient à la normale après 48 à 72 heures.

Maladies accompagnées de lésions des glandes salivaires

  • Oreillons (oreillons).
  • Oreillons bactériens.
  • Stomatite.
  • Névralgie du nerf facial.
  • Rétrécissement du canal salivaire après radiothérapie dans la région de la tête et du cou.

Conditions dans lesquelles l'utilisation de l'amylase diminue

  • Insuffisance rénale - l'excrétion de l'amylase par les reins est perturbée, à partir de laquelle elle s'accumule dans le sang.
  • Fibrose ou cirrhose du foie avec insuffisance fonctionnelle, les cellules hépatiques étant impliquées dans le métabolisme de cette enzyme.
  • Maladies intestinales: inflammation, occlusion intestinale, péritonite. En raison de ces conditions, l'enzyme est intensément absorbée dans le sang..

D'autres conditions

  • Grossesse extra-utérine.
  • Cancer mammaire.
  • Pneumonie.
  • Tuberculose.
  • Cancer du poumon
  • Cancer des ovaires.
  • Phéochromocytome.
  • Maladies du sang (myélome multiple).
  • Acidocétose dans le diabète.
  • Macroamylasémie - une maladie congénitale rare dans laquelle l'amylase forme des composés avec de grandes protéines et ne peut donc pas être filtrée par les reins.
  • Intoxication alcoolique.
  • Prendre certains médicaments - glucocorticoïdes, opiacés, tétracycline, furosémide.

Diminution des niveaux d'alpha-amylase

La détection d'une diminution de cette enzyme dans le sang a une valeur diagnostique inférieure à une augmentation. Habituellement, cette situation indique une nécrose massive des cellules sécrétrices du pancréas dans une inflammation aiguë, ou une diminution de leur nombre dans un processus chronique..

Une diminution de l'alpha-amylase sérique peut être un critère de diagnostic supplémentaire pour de telles conditions:

  • Nécrose pancréatique.
  • Pancréatite chronique avec insuffisance enzymatique sévère (chez les patients souffrant à long terme de cette maladie).
  • Hépatite sévère.
  • Thyrotoxicose.
  • La fibrose kystique est une maladie systémique avec des lésions des glandes de sécrétion externe.

Une diminution de l'amylase est observée avec des brûlures massives, une toxicose chez la femme enceinte, un diabète sucré. Des taux élevés de cholestérol et de triglycérides peuvent également abaisser les taux d'amylase.

Amylase dans un test sanguin biochimique

Le tractus gastro-intestinal humain fonctionne de manière harmonieuse et harmonieuse grâce à un certain nombre d'enzymes digestives présentes. Une place honorable parmi eux est l'enzyme amylase. Dans la littérature, vous pouvez trouver des synonymes pour ce terme - amylase totale, amylase sérique, etc..

Qu'est-ce que l'amylase dans un test sanguin biochimique

L'amylase est une enzyme digestive et se décline en trois types: alpha, bêta et gamma. Chez l'homme, le type alpha et gamma de l'amylase est présent. L'alpha-amylase a une valeur diagnostique, car une augmentation de son taux dans le sang circulant indique un certain nombre de maladies. L'alpha-amylase est représentée par l'amylase pancréatique et salivaire.

L'amylase pancréatique est de type P et fait partie du suc pancréatique, l'amylase salivaire est de type S et fait partie de la sécrétion des glandes salivaires. L'amylase est une enzyme dépendante du calcium / chlore et est activée en présence d'ions calcium et chlore.

Les amylases salivaires et pancréatiques ont leurs propres fonctions. L'amylase salivaire est la première à entrer dans le processus de digestion. Les glucides fournis avec les aliments sont déjà partiellement transformés dans la cavité buccale. En outre, la nourriture pénètre dans l'estomac et le duodénum, ​​où elle se trouve avec l'amylase pancréatique. Essentiellement, l'amylase salivaire prépare le bol alimentaire pour l'amylase pancréatique. Le principal processus de dégradation des glucides se produit dans l'intestin grêle..

La fonction de l'alpha-amylase est la division des polysaccharides (amidon, glycogène, inuline) en oligosaccharides. Pourquoi est-ce dans l'intestin grêle que se déroule le principal processus de digestion des glucides? La réponse est simple: c'est ici qu'il y a toutes les conditions optimales pour ce processus, à savoir: un environnement alcalin faible et des enzymes digestives supplémentaires qui rompent les liaisons glucidiques.

Chez les enfants, l'activité amylase est faible, car ils reçoivent tous les «matériaux de construction» prêts à l'emploi nécessaires avec le lait de leur mère. À partir de deux mois, l'activité de l'enzyme commence à augmenter et atteint le niveau de celle d'un adulte à la fin de la première année, puisque des aliments complémentaires sont introduits dans l'alimentation des miettes. L'enzyme est excrétée du corps par les reins avec l'urine (par le système urinaire).

Types d'amylase

La fonction de l'alpha-amylase est de décomposer les glucides

Malgré le fait qu'un intérêt clinique et diagnostique soit associé à l'alpha-amylase, nous aborderons tous les types existants de cette enzyme..

  • L'alpha-amylase est une enzyme divisée en deux types: l'amylase sécrétée et non sécrétée. En termes simples, le premier type circule dans le corps, car il est libéré dans le sang. Par conséquent, le niveau de l'enzyme peut être mesuré dans le sang. Le deuxième type est intracellulaire et n'entre pas dans la circulation sanguine. L'amylase intracellulaire aide à décomposer les polysaccharides en dextrines. L'amylase sécrétée est de deux types. 40 pour cent de l'enzyme circulant dans le sang est sécrétée par les cellules du pancréas. 60 pour cent est une amylase salivaire. En plus des glandes pancréatiques et salivaires, l'enzyme est sécrétée par la membrane muqueuse de l'intestin grêle et du gros intestin, des ovaires, des trompes de Fallope, du foie.
  • Le type bêta est une enzyme présente dans les plantes, les champignons et les bactéries. Grâce à lui, l'amidon de fruit se décompose en sucre, ce qui explique le goût sucré des fruits mûrs. Bien que ce type ne soit pas directement lié à la physiologie humaine, il est largement étudié dans les laboratoires scientifiques et cliniques. Une enzyme impliquée dans l'échange de polysaccharides permet d'obtenir des informations précieuses dans l'étude de la glycogénose. Ce groupe comprend les maladies héréditaires, qui sont basées sur le dysfonctionnement des enzymes impliquées dans la synthèse et la dégradation du glycogène.
  • Le type gamma est la glucoamylase. Ce type d'amylase décompose complètement le glycogène et l'amidon en glucose. La gamma-amylase est présente dans le corps humain et est représentée par deux types: l'amylase acide et neutre. L'acide est localisé dans les lysosomes, neutre - dans les microsomes et le hyaloplasme des cellules. La capacité de la gamma-amylase à décomposer le glycogène lui permet d'être utilisée dans le traitement de la glycogénose. L'introduction de cette enzyme dans le corps entraîne un effet thérapeutique important - une diminution de la quantité de glycogène dans les organes vitaux - foie, cœur, etc..

Indications pour le test

Indication du test - "abdomen aigu"

La concentration des niveaux d'amylase augmente ou diminue avec des changements pathologiques dans le pancréas, les glandes salivaires, les intestins, le foie, l'estomac. Étant donné que l'enzyme est excrétée par les reins, il est recommandé de faire un test urinaire en parallèle avec le sang. Le patient peut être référé pour un prélèvement sanguin afin de déterminer les taux d'amylase dans les cas suivants:

  • diagnostic différentiel des douleurs abdominales;
  • pancréatite aiguë et chronique;
  • calculs dans les canaux pancréatiques;
  • néoplasmes des canaux;
  • kystes pancréatiques;
  • inflammation de la glande salivaire parotide - oreillons;
  • péritonite aiguë;
  • Diabète;
  • inflammation de la vésicule biliaire (cholécystite);
  • insuffisance rénale;
  • obstruction intestinale;
  • diminution de la production d'amylase dans le corps;
  • cancer des ovaires;
  • cancer des poumons;
  • alcoolisme chronique;
  • ulcère d'estomac perforé;
  • rupture de l'anévrisme aortique;
  • infarctus du myocarde;
  • la thyrotoxicose;
  • empoisonnement aux opiacés;
  • grossesse extra-utérine.

La préparation du test

Le patient doit être préparé pour le test

Pour déterminer le niveau d'amylase, du sang veineux est prélevé. L'étude est réalisée à jeun. Comme pour la plupart des tests de laboratoire, le patient doit être préparé au minimum pour l'étude. La préparation ne demande pas beaucoup d'efforts et de temps. Il est important de se souvenir de ce qui suit:

  • pas d'alcool;
  • exclure les aliments frits et épicés la veille;
  • le matin, vous ne pouvez pas boire de thé et de café, l'eau potable ordinaire est autorisée;
  • il n'est pas recommandé d'effectuer un prélèvement sanguin immédiatement après certaines procédures de diagnostic - fluorographie, radiographie, examen échographique, procédures de physiothérapie;
  • pas de médicament le jour du test. Il est particulièrement important d'annuler ce qui suit: captopril, furosémide, ibuprofène, contraceptifs oraux, corticostéroïdes, analgésiques narcotiques;
  • ne fumez pas avant le test;
  • exclure les sports du matin;
  • annuler le bain et le sauna la veille;
  • 15 minutes de repos avant l'intervention.

Un changement du taux d'amylase est observé dans les 12 premières heures

Une augmentation de l'activité amylase est observée dans les 12 premières heures. Le point important est que l'amylase n'a pas son propre «étalon-or». Sa concentration dans le sang peut fluctuer considérablement au cours de la journée. Chaque laboratoire a ses propres indicateurs, en fonction des méthodes de diagnostic utilisées pour déterminer la concentration de l'enzyme. Les valeurs normales d'amylase sanguine chez les personnes de moins de 50 ans sont les suivantes:

  • Alpha-amylase totale - dans le sérum ou le plasma jusqu'à 100 unités par litre;
  • Amylase pancréatique - dans le sérum ou le plasma jusqu'à 53 unités par litre.

Après 50 ans, la plage de valeurs acceptables est de 25 à 120 unités par litre.

Chez les enfants de la première année de vie, les paramètres de laboratoire diffèrent. La plage normale est de 5 à 65 unités par litre.

Amylase pendant la grossesse

Les niveaux d'amylase augmentent avec la grossesse extra-utérine

Un autre problème est le niveau d'alpha-amylase pendant la grossesse extra-utérine (extra-utérine). Si l'ovule est attaché à l'endomètre dans l'utérus, le taux d'amylase ne diffère pas de celui avant la grossesse. Une augmentation ou une diminution de la concentration de l'indicateur peut avoir lieu dans les conditions énumérées ci-dessus. Si l'ovule est implanté dans la trompe de Fallope ou l'ovaire, le niveau de l'indicateur augmente d'environ 8 fois. Cela est dû au fait que les trompes de Fallope et les ovaires commencent à sécréter activement cette enzyme..

Augmentation ou diminution de l'alpha-amylase dans le sang - causes et traitement

Pour diagnostiquer les pathologies du tractus gastro-intestinal, les médecins prescrivent de nombreuses études, dont l'une est un test sanguin biochimique. Dans ce cas, les experts sont guidés par l'indicateur amylase. En l'absence d'écarts, sa valeur ne dépasse pas la norme.

Une augmentation ou une diminution de l'alpha-amylase indique divers problèmes dans l'activité du système digestif..

Qu'est-ce que l'amylase dans un test sanguin biochimique?

L'amylase est une enzyme du groupe glycosyl hydrolase qui est synthétisée par l'organisme. La partie principale est produite par le pancréas. Une petite quantité de l'enzyme est synthétisée par d'autres organes internes, ainsi que par les glandes salivaires.

L'amylase est activement impliquée dans le métabolisme des glucides. La fonction principale de l'enzyme est de réguler l'activité du système digestif, de décomposer l'amidon et de le modifier en une substance assimilable.

L'enzyme est divisée en deux types:

  • Alpha amylase. Un autre nom est l'amylase de salive. C'est une enzyme qui est synthétisée dans les glandes salivaires et le pancréas. Le processus de digestion dépend de sa concentration..
  • Amylase pancréatique. Il fait partie de l'alpha amylase. Cette enzyme n'est synthétisée que dans le pancréas. Il a un effet direct sur le processus digestif dans le duodénum..

L'amylase n'est pas seulement synthétisée par le pancréas, mais fait également partie du suc pancréatique. Ici, elle prend une part active à la décomposition de substances complexes..

Si nous disons que l'enzyme apparaît dans le test sanguin, ses écarts par rapport à la norme indiquent diverses pathologies du tractus gastro-intestinal.

Raisons d'une augmentation de l'alpha-amylase dans le sang

Si la concentration d'alpha-amylase dans le sang est augmentée, cela peut indiquer le développement d'une pancréatite. Les niveaux d'enzymes sont nettement supérieurs à la normale.

Il arrive que l'alpha-amylase dans la pancréatite n'augmente pas ou n'augmente pas, mais seulement légèrement. Cela est dû au fait que la gravité de la pathologie n'affecte pas la concentration de l'enzyme..

S'il y a une destruction étendue des tissus mous du pancréas, la majeure partie des cellules alpha-amylase est brisée. Pour cette raison, dans la pancréatite, le taux d'enzyme ne peut pas dépasser sa valeur normale..

Si une pancréatite chronique est diagnostiquée, la concentration d'amylase augmente initialement, mais en raison de la destruction des tissus mous, le niveau de la substance est normalisé.

Important! Si, lors d'une exacerbation de la pancréatite avec des symptômes prononcés de pathologie, il s'avère que le niveau de l'enzyme n'est pas augmenté, le pronostic pour le patient sera décevant. Cette condition indique une destruction significative des tissus mous du pancréas..

Il existe d'autres raisons à une augmentation de l'alpha-amylase dans le sang:

  • Pathologie oncologique du pancréas de nature maligne. Le cancer de la tête de cet organe est généralement diagnostiqué. Si cette maladie particulière a provoqué une augmentation de la concentration de l'enzyme, la norme sera dépassée quatre fois.
  • Diabète sucré de tout type. Cette pathologie est caractérisée par des troubles métaboliques. Une consommation d'enzyme incorrecte se produit. En conséquence, le pancréas commence à synthétiser plus d'alpha-amylase et une augmentation de sa concentration se produit..
  • Insuffisance rénale Ici, il y a une violation de l'activité de cet organe interne et à cause de cela, il y a un retard de l'enzyme dans le sang, ce qui provoque un écart par rapport à la norme vers le haut.
  • Péritonite. Avec une telle maladie, le bien-être du patient se détériore fortement. Le pancréas souffre également, qui commence à synthétiser une quantité accrue d'alpha-amylase..
  • Oreillons. C'est une pathologie aiguë. Le plus souvent, les enfants en souffrent. L'inflammation se produit dans les glandes salivaires, ce qui provoque une augmentation de la concentration de l'enzyme dans le sang.
  • Calculs présents dans la vésicule biliaire et les conduits.

Autres raisons de l'augmentation de l'écart de l'enzyme par rapport à la norme vers le haut:

  • traumatisme à l'abdomen dû à un impact mécanique - coup, chute et plus;
  • pathologies dans lesquelles la microamylase apparaît dans le sang;
  • grossesse extra-utérine;
  • le quatrième type de virus de l'herpès;
  • obstruction intestinale;
  • complications après des opérations sur les organes abdominaux;
  • une mauvaise nutrition;
  • arrière-plan émotionnel instable;
  • l'abus d'alcool;
  • prendre certains médicaments.

Comment abaisser l'amylase sanguine?

Pour réduire l'amylase dans le sang, il est nécessaire d'identifier la cause de l'augmentation de la concentration. Cela ne peut être fait que par un médecin après avoir mené des recherches appropriées. Sur leur base, il pose un diagnostic et prescrit une thérapie. Après un traitement, l'amylase diminue à une valeur acceptable.

L'adhésion à un régime spécial aidera à accélérer la diminution de la concentration de l'enzyme:

  • exclusion du régime alimentaire des aliments gras, frits, épicés et fumés;
  • refus de boire des boissons alcoolisées, d'utiliser de la farine et du café noir;
  • les méthodes de cuisson préférées sont la cuisson à la vapeur ou la cuisson au four;
  • limiter l'utilisation des aliments protéinés et des aliments riches en fibres;
  • ne peut pas être affamé ou transmis;
  • il est recommandé de manger de la nourriture en petites portions 5 à 6 fois par jour.

Les mesures suivantes aideront également à accélérer la normalisation de l'amylase dans le sang:

  • respect du repos au lit;
  • éviter un effort physique excessif;
  • repos nocturne complet, dont la durée doit être d'au moins 8 heures;
  • rejet des addictions nuisibles.

Ce sont des mesures secondaires pour stabiliser le niveau d'amylase. L'essentiel est d'éliminer la raison de l'augmentation de sa concentration. Pour cela, il est recommandé de suivre le cours du traitement, qui est prescrit par le médecin..

Habituellement, le traitement repose sur la prise de médicaments. La posologie et la durée du traitement sont déterminées par le médecin. Tout auto-traitement et tout changement de cours peuvent avoir des conséquences indésirables pour le patient..

L'alpha-amylase est abaissée dans le sang: causes

Si une analyse biochimique a montré une faible teneur en amylase dans le sang, les raisons peuvent être les suivantes:

  • la période après la chirurgie pour enlever le pancréas;
  • une augmentation de la concentration de cholestérol dans le sang;
  • toxicose pendant la période de naissance d'un bébé;
  • hépatite sous forme aiguë ou chronique;
  • hépatose;
  • pathologie hépatique;
  • fibrose kystique;
  • dysfonctionnement du pancréas;
  • nécrose pancréatique;
  • la thyrotoxicose;
  • crise cardiaque.

Le taux d'amylase dans le sang chez l'adulte

Puisqu'il existe deux types d'amylase, le taux pour chaque type d'enzyme sera différent. Les laboratoires de recherche fixent leurs propres indicateurs. Ils peuvent différer des valeurs généralement acceptées, mais dans une faible mesure.

Tout dépend des réactifs utilisés dans l'analyse. Pour cette raison, à côté des résultats de la recherche, les normes établies dans le laboratoire sont indiquées..

Le taux d'amylase dans le sang chez la femme

Les taux sanguins normaux d'alpha-amylase chez les femmes se situent entre 24 et 125 U / L.

  • Ces indicateurs sont typiques pour les âges de 2 à 70 ans. La norme d'alpha-amylase dans le sang chez les femmes de plus de 70 ans est comprise entre 30 et 16 U / L.
  • Le taux normal d'amylase pancréatique est de 50 U / L. La valeur est pertinente pour tous les enfants après 12 mois et reste valable jusqu'à la fin de la vie.

Taux d'amylase chez les hommes

La norme de l'amylase dans le sang des hommes n'est pas différente de la valeur normale de l'enzyme dans le sang des femmes, c'est-à-dire les valeurs doivent être exactement les mêmes.

Pourquoi l'amylase dans le sang d'un enfant peut être augmentée?

Raisons d'une augmentation de l'amylase dans le sang d'un enfant:

  • pancréatite;
  • péritonite;
  • porcin;
  • maladies des organes internes;
  • augmentation de la concentration de sucre;
  • pathologie pancréatique;
  • l'utilisation de médicaments à base d'hormones.

Si, selon les résultats d'un test sanguin, il s'avère que l'enfant a une concentration accrue d'amylase, vous devriez consulter un médecin. Seul un spécialiste pourra établir la cause qui a influencé le changement du niveau de l'enzyme. Le spécialiste prescrira également le traitement approprié.

Il est recommandé de faire une analyse du niveau d'amylase une fois par an. Cela aidera à identifier en temps opportun les pathologies du tractus gastro-intestinal et à s'en débarrasser au stade initial de développement..

Test sanguin biochimique - normes, signification et décodage des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipase, pepsinogènes, etc..

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Ci-dessous, nous examinerons ce que dit chaque indicateur d'un test sanguin biochimique, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons des indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha-amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la dégradation de l'amidon alimentaire en glycogène et glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase des glandes salivaires est de type S et l'amylase du pancréas est de type P, mais les deux types d'enzymes sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un calcul de l'activité des deux types d'enzymes. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). En outre, l'activité de l'amylase peut indiquer la présence d'autres anomalies graves des organes abdominaux, dont l'évolution conduit à une irritation du pancréas (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, occlusion intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un test diagnostique important pour diverses pathologies des organes abdominaux..

En conséquence, la détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang dans le cadre de l'analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

  • Pathologie suspectée ou préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
  • Cholélithiase;
  • Oreillons (maladie des glandes salivaires);
  • Douleur abdominale sévère ou blessure abdominale;
  • Toute pathologie du tube digestif;
  • Fibrose kystique suspectée ou précédemment identifiée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 μcatal / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / l, ce qui est dû à un faible niveau de production d'amylase dû à une petite quantité de féculents dans l'alimentation d'un nourrisson.

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
  • Un kyste ou une tumeur du pancréas;
  • Obstruction du canal pancréatique (p. Ex. Pierre, adhérences, etc.);
  • Macroamylasémie;
  • Inflammation ou dommages aux glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
  • Péritonite aiguë ou appendicite;
  • Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, estomac, intestins);
  • Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
  • Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
  • Insuffisance rénale;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère peptique de l'estomac ou du duodénum, ​​obstruction intestinale, infarctus intestinal);
  • Thrombose vasculaire du mésentère de l'intestin;
  • Rupture d'anévrisme aortique;
  • Chirurgie ou traumatisme des organes abdominaux;
  • Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang (valeurs autour de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:
  • Insuffisance du pancréas;
  • Fibrose kystique;
  • Conséquences de l'ablation du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique;
  • Nécrose pancréatique (mort et carie du pancréas au stade final);
  • Thyrotoxicose (taux élevés d'hormones thyroïdiennes dans le corps);
  • Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (ALT)

L'alanine aminotransférase (ALT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. L'ALT agit à l'intérieur des cellules, par conséquent, normalement, son contenu et son activité sont plus élevés dans les tissus et les organes et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'ALT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme par eux dans la circulation systémique. Et comme la plus grande activité de l'ALT est notée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique les dommages survenus à ceux-ci, ces tissus..

L'activité la plus prononcée de l'ALT dans le sang augmente avec les lésions des cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente même avant le développement de la jaunisse et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, les infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels ALT agit, les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de l'enzyme dans le sang:

  • Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, intoxication);
  • Infarctus du myocarde aigu suspecté;
  • Pathologie musculaire;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
  • Examens préventifs;
  • Dépistage des donneurs potentiels de sang et d'organes;
  • Examen des personnes qui peuvent avoir été infectées par l'hépatite en raison d'un contact avec des personnes souffrant d'hépatite virale.

Normalement, l'activité ALT dans le sang chez les femmes adultes (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 U / L et chez les hommes - inférieure à 41 U / L. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité ALT normale est inférieure à 54 U / L, 1 à 3 ans - moins de 33 U / jour, 3 à 6 ans - moins de 29 U / L, 6 à 12 ans - moins de 39 U / L. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité ALAT normale est inférieure à 24 U / L et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 U / L. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité ALT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes..

Une augmentation de l'activité d'ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, métastases tumorales ou hépatiques, atteinte hépatique alcoolique, etc.);
  • Ictère obstructif (blocage du canal biliaire avec une pierre, une tumeur, etc.);
  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dystrophie myocardique;
  • Coup de chaleur ou brûlure;
  • Choc;
  • Hypoxie;
  • Traumatisme ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
  • Myosite;
  • Myopathies;
  • Anémie hémolytique de toute origine;
  • Insuffisance rénale;
  • Prééclampsie;
  • Filariose;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité d'ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
  • Lésions hépatiques étendues (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
  • Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (ASAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, l'ASAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AsAT, comme l'ALT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AST dans les tissus normaux est plus élevée que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, des muscles, du foie, du pancréas, du cerveau, des reins, des poumons, ainsi que dans les leucocytes et les érythrocytes. Lorsque l'activité de l'AST augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, qui se produit lorsque les organes sont endommagés, dans lesquels il y a une grande quantité d'AST. Autrement dit, l'activité de l'AST dans le sang augmente fortement dans les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité d'AST dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

  • Maladie du foie;
  • Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
  • Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
  • Examens préventifs;
  • Dépistage des donneurs potentiels de sang et d'organes;
  • Examen des personnes qui ont été en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
  • Contrôle de l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité AST chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes inférieure à 31 U / L. L'activité de l'AST chez les enfants diffère normalement en fonction de l'âge:
  • Enfants de moins d'un an - moins de 83 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 U / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 U / l;
  • Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 U / l, filles - moins de 25 U / l;
  • Adolescents de plus de 17 ans - comme les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AST dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
  • Choc cardiogénique ou toxique;
  • Thrombose de l'artère pulmonaire;
  • Insuffisance cardiaque;
  • Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
  • Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, traumatisme étendu, brûlures, nécrose);
  • Activité physique élevée;
  • Coup de chaleur;
  • Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
  • Pancréatite;
  • Consommation d'alcool;
  • Insuffisance rénale;
  • Néoplasmes malins;
  • Anémies hémolytiques;
  • Thalassémie majeure;
  • Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les érythrocytes, les leucocytes sont endommagés (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde);
  • État après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
  • Hypothyroïdie (faible taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
  • Obstruction intestinale;
  • Acidose lactique;
  • Maladie du légionnaire;
  • Hyperthermie maligne (augmentation de la température corporelle);
  • Infarctus du rein;
  • AVC (hémorragique ou ischémique);
  • Empoisonnement aux champignons vénéneux;
  • Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AST dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Lésions hépatiques sévères et massives (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
  • Insuffisance hépatique en phase terminale.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma glutamyltransférase (GGT), également appelée gamma glutamyltranspeptidase (GGT), est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules à capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple dans les cellules de l'épithélium des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, le bord en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

La GGT est une enzyme intracellulaire; par conséquent, son activité est normalement faible dans le sang. Et lorsque l'activité de la GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. Autrement dit, l'activité accrue de la GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des dommages à ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des atteintes hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision la défaite de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres analyses peuvent être interprétées de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AST et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par une pathologie non seulement du foie, mais également du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier un organe malade, car si son activité est augmentée, alors des valeurs élevées d'AST et de phosphatase alcaline sont dues à des lésions hépatiques. Et si l'activité de la GGT est normale, alors la forte activité de l'AST et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité GGT est un test de diagnostic important pour détecter une pathologie ou une lésion hépatique..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

  • Diagnostic et contrôle de l'évolution des pathologies du foie et des voies biliaires;
  • Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
  • Identification des métastases hépatiques dans les tumeurs malignes de toute localisation;
  • Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
  • Évaluation de l'état du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de la GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 U / ml et chez les hommes - inférieure à 61 U / ml. L'activité normale de la GGT dans le sérum sanguin chez les enfants dépend de l'âge et se présente comme suit:
  • Nourrissons de moins de 6 mois - moins de 204 U / ml;
  • Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 U / ml;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 U / ml;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 U / ml;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 U / ml;
  • Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 U / ml, filles - moins de 33 U / ml;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - comme les adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de la GGT dans le sang, il faut se rappeler que l'activité de l'enzyme est d'autant plus élevée que le poids corporel d'une personne est élevé. Chez la femme enceinte au cours des premières semaines de grossesse, l'activité GGT est réduite.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et conditions suivantes:

  • Toutes les maladies du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs dans la vésicule biliaire, tumeurs et métastases dans le foie);
  • Mononucléose infectieuse;
  • Pancréatite (aiguë et chronique);
  • Tumeurs du pancréas, prostate;
  • Exacerbation de la glomérulonéphrite et de la pyélonéphrite;
  • Boire des boissons alcoolisées;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (AC)

L'acide phosphatase (AC) est une enzyme impliquée dans l'échange d'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est notée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les érythrocytes. Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang est faible, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité de l'enzyme est notée avec la destruction des cellules riches en elle et la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez l'homme, la moitié de la phosphatase acide trouvée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît à partir du foie, des érythrocytes et des plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme permet d'identifier les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Niemann-Pick, etc.) chez les deux sexes.

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée en cas de suspicion de maladie de la prostate chez l'homme et de maladie hépatique ou rénale chez les deux sexes.

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin pour l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (ou mieux après 6-7 jours) après avoir subi des manipulations affectant la prostate (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.)... En outre, les représentants des deux sexes doivent également savoir qu'une analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen numérique de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez l'homme est de 0 à 6,5 U / L et chez la femme de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
  • La maladie de Paget;
  • Maladie de Gaucher;
  • Maladie de Niemann-Pick;
  • Myélome multiple;
  • Thromboembolie;
  • Maladie hémolytique;
  • Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
  • Ostéoporose;
  • Maladies du système réticuloendothélial;
  • Pathologie du foie et des voies biliaires;
  • Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de localisation variée;
  • Procédures diagnostiques réalisées sur les organes du système génito-urinaire (examen digital rectal, prélèvement des sécrétions prostatiques, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (CPK) est également appelée créatine kinase (CK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) pour former l'ADP (acide adénosine diphosphorique) et la créatine phosphate. La créatine phosphate est importante pour le déroulement normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaires. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. La quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la glande thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, le sang contient une petite quantité de créatine kinase et son activité peut augmenter lorsque les muscles, le myocarde ou le cerveau sont endommagés. Il existe trois variantes de la créatine kinase - KK-MM, KK-MB et KK-BB, et KK-MM est une sous-espèce de l'enzyme musculaire, KK-MB est une sous-espèce du myocarde et KK-BB est une sous-espèce du cerveau. Normalement, 95% de la créatine kinase dans le sang est du sous-type KK-MM, et les sous-espèces KK-MB et KK-BB sont déterminées à l'état de traces. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique l'évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité de la CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

  • Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
  • Maladies musculaires (myopathie, dystrophie musculaire, etc.);
  • Maladies du système nerveux central;
  • Maladies de la glande thyroïde (hypothyroïdie);
  • Blessures;
  • Tumeurs malignes de n'importe quel endroit.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez les hommes adultes est inférieure à 190 U / L et chez les femmes - inférieure à 167 U / L. Chez l'enfant, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, en fonction de l'âge:
  • Les cinq premiers jours de la vie - jusqu'à 650 U / l;
  • 5 jours - 6 mois - 0 - 295 U / l;
  • 6 mois - 3 ans - moins de 220 U / l;
  • 3 à 6 ans - moins de 150 U / l;
  • 6 - 12 ans: garçons - moins de 245 U / l et filles - moins de 155 U / l;
  • 12 - 17 ans: garçons - moins de 270 U / l, filles - moins de 125 U / l;
  • Plus de 17 ans - comme les adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Maladie cardiaque chronique (dystrophie myocardique, arythmie, angine de poitrine instable, insuffisance cardiaque congestive);
  • Blessure ou chirurgie reportée du cœur et d'autres organes;
  • Lésions cérébrales aiguës;
  • Coma;
  • Lésions musculaires squelettiques (traumatisme étendu, brûlures, nécrose, choc électrique);
  • Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
  • Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
  • Injections intraveineuses et intramusculaires;
  • Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Contractions musculaires fortes (accouchement, spasmes, crampes);
  • Tétanos;
  • Activité physique élevée;
  • Famine;
  • Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
  • Hypothermie prolongée ou surchauffe;
  • Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Séjour prolongé dans un état sédentaire (hypodynamie);
  • Petite masse musculaire.

Créatine phosphokinase, sous-unité MV (CPK-MB)

Une sous-espèce de créatine kinase CPK-MB est contenue exclusivement dans le myocarde, dans le sang normalement elle est très petite. Une augmentation de l'activité de CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules musculaires cardiaques, c'est-à-dire avec un infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures et le 3ème jour, au cours normal du processus de restauration du muscle cardiaque, l'activité de CPK-MB revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité de CPK-MB est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et le suivi ultérieur des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation du CPK-MB, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est montrée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et en distinguant cette maladie d'un infarctus pulmonaire ou d'une grave crise d'angor.

Normalement, l'activité du CPK-MB dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 U / L.

Une augmentation de l'activité du CPK-MB est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou à une maladie infectieuse;
  • Conditions après un traumatisme, des opérations et des procédures de diagnostic sur le cœur;
  • Maladie cardiaque chronique (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dégénérescence, traumatisme, chirurgie, brûlures);
  • Choc;
  • Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui facilite la réaction de conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et les cellules de presque tous les organes, cependant, la plus grande quantité de l'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les érythrocytes, les leucocytes, les reins, les poumons, les tissus lymphoïdes, les plaquettes. Une augmentation de l'activité LDH est généralement observée avec la destruction des cellules dans lesquelles elle est contenue en grande quantité. Cela signifie que la forte activité de l'enzyme est caractéristique des lésions du myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), du foie (hépatite, etc.), des reins, des érythrocytes.

En conséquence, les indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang sont les conditions ou maladies suivantes:

  • Maladies du foie et des voies biliaires;
  • Lésions myocardiques (myocardite, infarctus du myocarde);
  • Anémies hémolytiques;
  • Myopathies;
  • Néoplasmes malins de divers organes;
  • Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 125 à 220 U / L (lors de l'utilisation de certains kits de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 U / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et correspond aux valeurs suivantes:
  • Enfants de moins d'un an - moins de 450 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 U / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 U / l;
  • Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 U / l;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - comme les adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Période de grossesse;
  • Nouveau-nés jusqu'à 10 jours d'âge;
  • Activité physique intense;
  • Maladie du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie pulmonaire ou infarctus;
  • Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
  • Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
  • Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
  • Pancréatite aiguë;
  • Toutes conditions accompagnées d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
  • Tumeurs malignes de localisation variée;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, antibiotiques céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence complète de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction du clivage des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses qui pénètrent dans le corps avec la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue à décomposer les graisses en composants qui sont assimilés par les cellules..

L'augmentation de l'activité lipase dans le sang est le plus souvent due à la destruction des cellules pancréatiques et à la libération d'une grande quantité de l'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de la pancréatite ou du blocage des canaux pancréatiques par une tumeur, un calcul, un kyste, etc. De plus, une activité élevée de la lipase dans le sang peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang sont les conditions et maladies suivantes:

  • Suspicion de pancréatite chronique aiguë ou exacerbée;
  • Pancréatite chronique;
  • Cholélithiase;
  • Cholécystite aiguë;
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Cirrhose du foie;
  • Traumatisme abdominal;
  • Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase dans le sang chez les adultes est de 8 à 78 U / L et chez les enfants de 3 à 57 U / L. Lors de la détermination de l'activité de la lipase avec d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant..

Une augmentation de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
  • Alcoolisme;
  • Colique bilieuse;
  • Cholestase intrahépatique;
  • Maladie chronique de la vésicule biliaire;
  • Strangulation ou infarctus intestinal;
  • Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Péritonite;
  • Parotidite épidémique, survenant avec des lésions du pancréas;
  • Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:
  • Tumeurs malignes de localisation variée (à l'exception du carcinome pancréatique);
  • Excès de triglycérides dans le sang sur fond de malnutrition ou d'hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont des précurseurs de la principale enzyme gastrique, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Certains des pepsinogènes de l'estomac entrent dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en l'enzyme pepsine, qui décompose les protéines ingérées avec les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du fond et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du fond de l'estomac, et le pepsinogène II - toutes les parties de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du fond de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. En conséquence, un faible taux de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester dans les limites normales pendant une longue période. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est augmentée, cela indique une activité élevée des principales cellules du fond et du corps de l'estomac, et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car il indique que les cellules sécrétrices produisent trop activement non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique..

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères et un cancer de l'estomac. Donc, si le coefficient est inférieur à 2,5, on parle de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer de l'estomac. Et avec un coefficient de plus de 2,5 - sur un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogènes dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, sur fond de stress, de malnutrition, etc.) de réels changements organiques de l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas subir ces examens..

La détermination de l'activité des pepsinogènes I et II est présentée dans les cas suivants:

  • Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
  • Identification d'une gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
  • Identification des ulcères gastriques et duodénaux;
  • Détection du cancer de l'estomac;
  • Surveillance de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation de la teneur en chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

  • Gastrite aiguë et chronique;
  • Syndrome de Zollinger-Ellison;
  • L'ulcère duodénal;
  • Toutes conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution de la teneur en chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:
  • Gastrite atrophique progressive;
  • Carcinome (cancer) de l'estomac;
  • La maladie d'Addison;
  • Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
  • Myxœdème;
  • État après résection (retrait) de l'estomac.

Cholinestérase (ChE)

Le même nom «cholinestérase» fait généralement référence à deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un neurotransmetteur dans les connexions nerveuses. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission de l'influx nerveux et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate, les érythrocytes. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin et, par conséquent, l'activité totale des deux enzymes est déterminée. En conséquence, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les relaxants musculaires (médicaments qui détendent les muscles) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer le dosage correct des médicaments et éviter le choc cholinergique. De plus, l'activité enzymatique est déterminée pour détecter les empoisonnements avec des composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et des carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase est réduite. En outre, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie..

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

  • Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement pour toute maladie du foie;
  • Détection des intoxications avec des composés organophosphorés (insecticides);
  • Détermination du risque de complications lors des opérations planifiées avec l'utilisation de myorelaxants.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3700 à 13200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez les enfants de la naissance à six mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / L, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / L, et à partir de 12 ans - comme chez les adultes.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

  • Hyperlipoprotéinémie de type IV;
  • Néphrose ou syndrome néphrotique;
  • Obésité;
  • Diabète sucré de type II;
  • Tumeurs du sein chez les femmes;
  • Ulcère de l'estomac;
  • L'asthme bronchique;
  • Entéropathie exsudative;
  • Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
  • Alcoolisme;
  • Les premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:
  • Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
  • Empoisonnement avec des organophosphates (insecticides, etc.);
  • Hépatite;
  • Cirrhose du foie;
  • Foie congestif avec insuffisance cardiaque;
  • Métastases de tumeurs malignes au foie;
  • Amibiase hépatique;
  • Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
  • Infections aiguës;
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
  • Conditions après chirurgie et plasmaphérèse;
  • Maladie rénale chronique;
  • Grossesse tardive;
  • Toutes conditions accompagnées d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, jeûne);
  • Dermatite exfoliative;
  • Myélome;
  • Rhumatisme;
  • Infarctus du myocarde;
  • Tumeurs malignes de toute localisation;
  • Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (ALP)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui décompose les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme du phosphore-calcium dans les tissus osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. En conséquence, dans le sang, une partie de la phosphatase alcaline est d'origine osseuse et une partie est d'origine hépatique. Normalement, peu de phosphatase alcaline pénètre dans la circulation sanguine et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie..

Les indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang sont les conditions et maladies suivantes:

  • Identification des lésions hépatiques associées au blocage des voies biliaires (p. Ex., Lithiase biliaire, tumeur, kyste, abcès);
  • Diagnostic des maladies osseuses, dans lesquelles leur destruction se produit (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
  • Diagnostic de la maladie de Paget;
  • Cancer de la tête du pancréas et des reins;
  • Une maladie intestinale;
  • Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme avec de la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / l. Chez les enfants et les adolescents, l'activité de l'enzyme est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:
  • Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 U / l, filles - 124 - 440 U / l;
  • Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 U / l, filles - 108 - 310 U / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 U / l, filles - 96 - 295 U / l;
  • Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 U / l, filles - 70 - 325 U / l;
  • Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 - 360 U / l, filles - 50 - 330 U / l;
  • Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 U / l, filles - 50 - 260 U / l;
  • Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52-165 U / l, filles - 45-150 U / l.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Maladies osseuses avec dégradation osseuse accrue (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
  • Hyperparathyroïdie (augmentation de la concentration d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
  • Goitre toxique diffus;
  • Leucémie;
  • Rachitisme;
  • Période de guérison des fractures;
  • Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, hépatite infectieuse, toxique, médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
  • Obstruction des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
  • Carence en calcium et phosphate dans le corps (par exemple, en raison de la famine ou d'une mauvaise alimentation);
  • Cytomégalie chez les enfants;
  • Mononucléose infectieuse;
  • Infarctus pulmonaire ou rénal;
  • Bébés prématurés;
  • Troisième trimestre de grossesse;
  • Période de croissance rapide chez les enfants;
  • Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
  • Prise de médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Hypothyroïdie (déficit en hormones thyroïdiennes);
  • Scorbut;
  • Anémie sévère;
  • Kwashiorkor;
  • Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B12;
  • Excès de vitamine D;
  • Ostéoporose;
  • Achondroplasie;
  • Crétinisme;
  • Hypophosphatasie héréditaire;
  • Certains médicaments, tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazol, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.